Advanced HPLC Size-Exclusion Chromatography for the Analysis of Macromolecular Proteins Using 3.5 μm Ethylene Bridged Hybrid (BEH) Particles
Aplikace | 2014 | WatersInstrumentace
Size‐exclusion chromatografie (SEC) je zásadní pro analýzu a kontrolu kvality proteinů v biotechnologii a farmaceutickém průmyslu. Precizní stanovení velikostního profilu makromolekulárních proteinů umožňuje identifikovat agregáty, monomery a další formy, které ovlivňují účinnost, bezpečnost a stabilitu bioléčiv. Moderní materiály výplně sloupce s vysokou stabilitou a jemnou distribucí částic zvyšují rozlišovací schopnost a zkracují analýzu, což významně zefektivňuje řízení výrobních a QC procesů.
Cílem studie bylo představit novou řadu HPLC‐kompatibilních SEC sloupců XBridge Protein BEH SEC s částicemi 3,5 μm a pórovitostí 200 Å a 450 Å. Autoři zkoumali:
Analýzy proběhly na systémech Waters Alliance HPLC a ACQUITY UPLC H-Class Bio System při izokratickém eluačním režimu. Jako mobilní fáze sloužila směs 25 mM fosfátového pufru se 150 mM NaCl, pH 7,2 připravená pomocí Auto•Blend Plus™ technologie. Detekce byla prováděna UV lampou (TUV detector) při 214 a 280 nm. Vzorky proteinových standardů (thyroglobulin, IgG, BSA, myoglobin, uracil) byly připraveny při koncentraci 1 mg/ml a aplikovány objemem 10 µl. Data se sbírala a zpracovávala v softwaru Empower Pro v.2 a v.3.
Instrumentace:
Kontrast s 5 μm silikaovými sloupci prokázal, že BEH 3,5 μm částice přináší zúžené píky a zlepšené rozlišení až o 40 % pro oddělení IgG monomeru a dimeru. Ve verzi 450 Å byla zlepšení až 75 % díky většímu poklesu velikosti částic. Mechanická pevnost BEH materiálu umožnila dvojnásobné zvýšení průtoku (z 1,0 na 2,0 ml/min) bez poškození sloupce, přičemž zkrácení doby analýzy bylo úměrné snížení rozlišení pouze o ~25 %. Tolerance pH 7,2 a robustnost povrchové chemie diolových vazeb zajistily životnost nad 600 injekcí s minimální driftou retenčních časů (SD ≤ 0,08 min).
Kalibrace retenčních objemů ukázala lineární rozsahy:
Očekává se další rozvoj částic BEH s variabilní pórovitostí a modifikacemi povrchu pro cílené separace proteinových komplexů a konjugátů. Propojení s hyphenovanými systémy (MALS, ICP, MS) nabídne detailní charakterizaci molekulárních forem. Vývoj UPLC‐kompatibilních formátů o menším ID a rychlejších systémech utlumí limit extra‐column rozptýlení a umožní vysokopropustné biofarmaceutické workflow.
SEC sloupce XBridge Protein BEH SEC 200 Å a 450 Å s částicemi 3,5 μm kombinují vynikající rozlišení, mechanickou odolnost a chemickou stabilitu. Přinášejí významné zrychlení analýzy, bez nutnosti kompromisu v kvalitě separace, a poskytují spolehlivou platformu pro rutinní kontrolu makromolekulárních proteinů.
Spotřební materiál, LC kolony, GPC/SEC
ZaměřeníProteomika
VýrobceWaters
Souhrn
Význam tématu
Size‐exclusion chromatografie (SEC) je zásadní pro analýzu a kontrolu kvality proteinů v biotechnologii a farmaceutickém průmyslu. Precizní stanovení velikostního profilu makromolekulárních proteinů umožňuje identifikovat agregáty, monomery a další formy, které ovlivňují účinnost, bezpečnost a stabilitu bioléčiv. Moderní materiály výplně sloupce s vysokou stabilitou a jemnou distribucí částic zvyšují rozlišovací schopnost a zkracují analýzu, což významně zefektivňuje řízení výrobních a QC procesů.
Cíle a přehled studie / článku
Cílem studie bylo představit novou řadu HPLC‐kompatibilních SEC sloupců XBridge Protein BEH SEC s částicemi 3,5 μm a pórovitostí 200 Å a 450 Å. Autoři zkoumali:
- rozlišení makromolekulárních proteinů oproti tradičním silikaovým SEC sloupcům s většími částicemi,
- vliv menší velikosti částic na citlivost a šířku píků,
- mechanickou stabilitu a toleranci vyššího tlaku
- opakovatelnou výrobu a životnost sloupců v alkalických pH.
Použitá metodika a instrumentace
Analýzy proběhly na systémech Waters Alliance HPLC a ACQUITY UPLC H-Class Bio System při izokratickém eluačním režimu. Jako mobilní fáze sloužila směs 25 mM fosfátového pufru se 150 mM NaCl, pH 7,2 připravená pomocí Auto•Blend Plus™ technologie. Detekce byla prováděna UV lampou (TUV detector) při 214 a 280 nm. Vzorky proteinových standardů (thyroglobulin, IgG, BSA, myoglobin, uracil) byly připraveny při koncentraci 1 mg/ml a aplikovány objemem 10 µl. Data se sbírala a zpracovávala v softwaru Empower Pro v.2 a v.3.
Instrumentace:
- Alliance HPLC System
- ACQUITY UPLC H-Class Bio System
- Alliance a ACQUITY UPLC TUV detektory
- Sloupce XBridge Protein BEH SEC 200Å a 450Å 3,5 μm (7,8 × 150 a 7,8 × 300 mm)
- Mobilní fáze: 25 mM Na‐fosfát, 150 mM NaCl, pH 7,2
- Empower Pro pro řízení a analýzu dat
Hlavní výsledky a diskuse
Kontrast s 5 μm silikaovými sloupci prokázal, že BEH 3,5 μm částice přináší zúžené píky a zlepšené rozlišení až o 40 % pro oddělení IgG monomeru a dimeru. Ve verzi 450 Å byla zlepšení až 75 % díky většímu poklesu velikosti částic. Mechanická pevnost BEH materiálu umožnila dvojnásobné zvýšení průtoku (z 1,0 na 2,0 ml/min) bez poškození sloupce, přičemž zkrácení doby analýzy bylo úměrné snížení rozlišení pouze o ~25 %. Tolerance pH 7,2 a robustnost povrchové chemie diolových vazeb zajistily životnost nad 600 injekcí s minimální driftou retenčních časů (SD ≤ 0,08 min).
Kalibrace retenčních objemů ukázala lineární rozsahy:
- 200 Å sloupec: 10 – 450 kDa
- 450 Å sloupec: 50 kDa – 1,3 MDa (částečné rozlišení až 1,8 MDa)
Přínosy a praktické využití metody
- Vyšší rozlišení agregátů proteinů bez zdvojování délky sloupce
- Možnost optimalizovat throughput při zachování dostatečné kvality separace
- Vysoká reprodukovatelnost mezi sloupci a mezi výrobními šaržemi
- Široké molekulové hmotnostní spektrum pro QC bioléčiv i výzkumné aplikace
- Jednoduchý přechod mezi HPLC a UPLC formáty založený na stejném BEH materiálu
Budoucí trendy a možnosti využití
Očekává se další rozvoj částic BEH s variabilní pórovitostí a modifikacemi povrchu pro cílené separace proteinových komplexů a konjugátů. Propojení s hyphenovanými systémy (MALS, ICP, MS) nabídne detailní charakterizaci molekulárních forem. Vývoj UPLC‐kompatibilních formátů o menším ID a rychlejších systémech utlumí limit extra‐column rozptýlení a umožní vysokopropustné biofarmaceutické workflow.
Závěr
SEC sloupce XBridge Protein BEH SEC 200 Å a 450 Å s částicemi 3,5 μm kombinují vynikající rozlišení, mechanickou odolnost a chemickou stabilitu. Přinášejí významné zrychlení analýzy, bez nutnosti kompromisu v kvalitě separace, a poskytují spolehlivou platformu pro rutinní kontrolu makromolekulárních proteinů.
Reference
- Fountain KJ et al. Analysis of Biomolecules by Size‐Exclusion UltraPerformance Liquid Chromatography. Waters Corp. Application Note 2010.
- Hong P, Koza S, Fountain KJ. Advances in Size‐Exclusion Chromatography for Peptides and Proteins. Waters Corp. Application Note 2012.
- Koza S, Lauber M, Fountain KJ. Analysis of Multimeric Monoclonal Antibody Aggregates. Waters Corp. Application Note 2013.
- Koza S, Fountain KJ. Transfer of Size‐Exclusion Separations between HPLC and UPLC. Waters Corp. Application Note 2014.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
XBridge Protein BEH SEC Columns for HPLC-based Separations
2014|Waters|Ostatní
XBridge Protein BEH SEC Columns for HPLC-based Separations Waters XBridge ® Protein BEH SEC, 200Å and 450Å, 3.5 µm Columns were developed for use on HPLC instrumentation and to complement our existing line of smaller particle sized, UPLC ® -based…
Klíčová slova
sec, secxbridge, xbridgebeh, behprotein, proteincolumn, columnminutes, minutesinformat, informatbeginner, beginnersize, sizebased, basedcolumns, columnsexclusion, exclusionchromatography, chromatographycomplement, complementseparations
SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY (SEC) OF PEPTIDES, PROTEINS, AND AAVs
2021|Waters|Příručky
[ APPLICATION NOTEBOOK ] SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY (SEC) OF PEPTIDES, PROTEINS, AND AAVs [ SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY ] [ SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY ] Introduction Gel-permeation chromatography (GPC), size-exclusion chromatography (SEC), and gel-filtration chromatography (GFC) are commonly used terms to describe a liquid chromatographic…
Klíčová slova
sec, secexclusion, exclusionsize, sizeuplc, uplcacquity, acquitychromatography, chromatographyprotein, proteinaggregates, aggregateshplc, hplcdispersion, dispersioncolumn, columnmonomer, monomerigg, iggantibody, antibodybio
Successful Transfer of Size-Exclusion Separations Between HPLC and UPLC
2015|Waters|Technické články
Successful Transfer of Size-Exclusion Separations Between HPLC and UPLC Stephan Koza, Susan Serpa, Edouard Bouvier, and Kenneth J. Fountain Waters Corporation, Milford, MA, USA A P P L I C AT I O N B E N E F I…
Klíčová slova
uplc, uplchplc, hplcalliance, alliancescaled, scaledacquity, acquitybetween, betweentransfer, transferexclusion, exclusionprotein, proteinsuccessful, successfulsec, secfuplc, fuplcvhplc, vhplcseparations, separationscolumns
T he Analysis of Multimeric Monoclonal Antibody Aggregates by Size-Exclusion UPLC
2013|Waters|Aplikace
The Analysis of Multimeric Monoclonal Antibody Aggregates by Size-Exclusion UPLC Stephan Koza, Matthew Lauber, and Kenneth J. Fountain Waters Corporation, Milford, MA, USA A P P L I C AT I O N B E N E F I T…
Klíčová slova
multimeric, multimericmultimers, multimersdimer, dimeraggregates, aggregatesuplc, uplctrimer, trimermonoclonal, monoclonalexclusion, exclusionmonomer, monomerdimeric, dimericmab, mabantibody, antibodysize, sizeaggregate, aggregateforms