dia-PASEF® applied on different gradient lengths
Technické články | 2020 | BrukerInstrumentace
Data-independent acquisition (DIA) v kombinaci s PASEF (Parallel Accumulation–Serial Fragmentation) řeší omezení klasických DDA přístupů tím, že selekce peptidových prekurzorů není závislá na momentální intenzitě signálu. Metoda dia-PASEF zvyšuje reprodukovatelnost, citlivost i hloubku pokrytí proteomu a umožňuje spolehlivou kvantifikaci ve velkých souborech vzorků.
Cílem aplikace bylo otestovat výkon dia-PASEF na standardních vzorcích lidské HeLa buňky a kvasinek při různých délkách gradientu 30, 60 a 90 minut. Studie sledovala počet identifikovaných peptidů a proteinových skupin, reprodukovatelnost a kvantitativní přesnost.
HeLa celulární pelety byly lyzovány trifluoroetanolem a následně štěpeny trypsinem (poměr 1:100). Kvasinkový standard byl připraven podle dodavatele. Peptidy se separovaly na reversed-phase C18 kolonce (25 cm × 75 µm, 1,6 µm) při 50 °C na nanoLC systému nanoElute. Gradient eluce 2–37 % acetonitrilu s 0,1 % kyseliny mravenčí probíhal při 400 nl/min po 30, 60 nebo 90 minut. Data byla zpracována ve Spectronaut s Pulsar databázovým vyhledávačem a 1 % FDR kontrolou.
Pro HeLa při 90 min bylo průměrně identifikováno 97 363 peptidů a 7 678 proteinových skupin. Při 60 min bylo dosaženo 86 821 peptidů a 7 513 proteinů, při 30 min 58 679 peptidů a 6 395 proteinů. Pro kvasinky odpovídaly výsledky 52 370 peptidům a 4 410 proteinovým skupinám (90 min), 43 018 peptidům a 4 344 proteinům (60 min), 30 404 peptidům a 4 032 proteinům (30 min). Reprodukovatelnost byla vynikající, přičemž u většiny proteinů byl medián CV pod 10 %. Cumulativní nárůst identifikací v tripletech byl minimální, což potvrzuje stabilitu metody.
Očekává se zkracování gradientů pro ještě vyšší vzorkovou průchodnost, nasazení automatizovaných platforem (např. Evosep One) pro rychlou přípravu a rozšíření projektově zaměřených knihoven dia-PASEF pro různé biologické matice.
Metoda dia-PASEF efektivně spojuje výhody DIA a PASEF, umožňuje spolehlivou identifikaci a kvantifikaci tisíců proteinů i při krátkých gradientech a stává se klíčovým nástrojem pro moderní proteomiku.
Iontová mobilita, LC/TOF, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS
ZaměřeníProteomika
VýrobceBruker
Souhrn
Význam tématu
Data-independent acquisition (DIA) v kombinaci s PASEF (Parallel Accumulation–Serial Fragmentation) řeší omezení klasických DDA přístupů tím, že selekce peptidových prekurzorů není závislá na momentální intenzitě signálu. Metoda dia-PASEF zvyšuje reprodukovatelnost, citlivost i hloubku pokrytí proteomu a umožňuje spolehlivou kvantifikaci ve velkých souborech vzorků.
Cíle a přehled studie
Cílem aplikace bylo otestovat výkon dia-PASEF na standardních vzorcích lidské HeLa buňky a kvasinek při různých délkách gradientu 30, 60 a 90 minut. Studie sledovala počet identifikovaných peptidů a proteinových skupin, reprodukovatelnost a kvantitativní přesnost.
Použitá metodika
HeLa celulární pelety byly lyzovány trifluoroetanolem a následně štěpeny trypsinem (poměr 1:100). Kvasinkový standard byl připraven podle dodavatele. Peptidy se separovaly na reversed-phase C18 kolonce (25 cm × 75 µm, 1,6 µm) při 50 °C na nanoLC systému nanoElute. Gradient eluce 2–37 % acetonitrilu s 0,1 % kyseliny mravenčí probíhal při 400 nl/min po 30, 60 nebo 90 minut. Data byla zpracována ve Spectronaut s Pulsar databázovým vyhledávačem a 1 % FDR kontrolou.
Použitá instrumentace
- timsTOF Pro (Bruker Daltonics) s TIMS a PASEF
- nanoElute nanoLC (Bruker Daltonics)
- C18 kolonka IonOpticks 25 cm × 75 µm, 1,6 µm
- Spectronaut (Biognosys) s integrovaným Pulsar vyhledávačem
Hlavní výsledky a diskuse
Pro HeLa při 90 min bylo průměrně identifikováno 97 363 peptidů a 7 678 proteinových skupin. Při 60 min bylo dosaženo 86 821 peptidů a 7 513 proteinů, při 30 min 58 679 peptidů a 6 395 proteinů. Pro kvasinky odpovídaly výsledky 52 370 peptidům a 4 410 proteinovým skupinám (90 min), 43 018 peptidům a 4 344 proteinům (60 min), 30 404 peptidům a 4 032 proteinům (30 min). Reprodukovatelnost byla vynikající, přičemž u většiny proteinů byl medián CV pod 10 %. Cumulativní nárůst identifikací v tripletech byl minimální, což potvrzuje stabilitu metody.
Přínosy a praktické využití metody
- Vysoká hloubka pokrytí proteomu i při zkrácených gradientech
- Výborná reprodukovatelnost mezi replikami
- Efektivní využití iontů pro MS/MS s téměř 100 % duty cycle
- Vhodné pro kohortové studie, QA/QC i vysokoprodukční laboratoře
Budoucí trendy a možnosti využití
Očekává se zkracování gradientů pro ještě vyšší vzorkovou průchodnost, nasazení automatizovaných platforem (např. Evosep One) pro rychlou přípravu a rozšíření projektově zaměřených knihoven dia-PASEF pro různé biologické matice.
Závěr
Metoda dia-PASEF efektivně spojuje výhody DIA a PASEF, umožňuje spolehlivou identifikaci a kvantifikaci tisíců proteinů i při krátkých gradientech a stává se klíčovým nástrojem pro moderní proteomiku.
Reference
- Meier F. et al. bioRxiv (2019) doi:10.1101/656207
- Meier F. et al. Mol. Cell Proteomics (2018) doi:10.1074/mcp.TIR118.000900
- AppNote LC-MS 157, Bruker Daltonics (2019)
- AppNote LC-MS 160, Bruker Daltonics (2019)
- Wang G. et al. J. Proteome Res. (2015) 4(6):2397-2403
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
diaPASEF: label-free quantification of highly complex proteomes
2019|Bruker|Aplikace
diaPASEF: label-free quantification of highly complex proteomes The timsTOF Pro with diaPASEF provides reproducible and accurate qualitative and quantitative results in complex proteomics samples – making it perfectly suited for data-independent acquisition approaches. Abstract Data-independent acquisition (DIA) promises reproducible and…
Klíčová slova
hye, hyediapasef, diapasefdia, diaspectronaut, spectronauttimstof, timstofpasef, pasefproteomics, proteomicstriply, triplywindows, windowsproteomes, proteomesapproaches, approachesion, ionprotein, proteinpro, promobility
High throughput 4D-Proteomics – Application of dia-PASEF® and the Evosep One for short gradients
2020|Bruker|Aplikace
High throughput 4D-Proteomics – Application of dia-PASEF® and the Evosep One for short gradients The timsTOF Pro offers a combination of two unique technologies, namely a 4th dimension provided by Trapped Ion Mobility Spectrometry (TIMS) to enhance ion separation and…
Klíčová slova
pasef, pasefdia, diaevosep, evoseptimstof, timstofresource, resourcemobility, mobilityspd, spddata, dataspectronaut, spectronautprecursor, precursorbruker, brukerlibrary, libraryspecific, specifictims, timsion
Parallel accumulation – serial fragmentation combined with data-independent acquisition (diaPASEF)
2019|Bruker|Aplikace
Parallel accumulation – serial fragmentation combined with data-independent acquisition (diaPASEF) The timsTOF Pro with diaPASEF enables deeper proteome coverage in a single 4D shotgun proteomics experiment, with highly reproducible qualitative and quantitative results – making it a near-ideal mass analyzer…
Klíčová slova
diapasef, diapasefmobility, mobilitydia, diaion, ionmedian, medianpasef, pasefpeptide, peptideproteins, proteinsdik, dikschemes, schemestims, timspeptides, peptidesplacement, placementccs, ccsduty
Short gradients with Bruker’s nanoElute coupled to the timsTOF Pro with PASEF — Throughput and deep proteome measurements
2019|Bruker|Aplikace
Short gradients with Bruker’s nanoElute coupled to the timsTOF Pro with PASEF —Throughput and deep proteome measurements The nanoElute optimized for high throughput in chromatographic separation together with the timsTOF Pro powered by PASEF and the additional dimension of separation…
Klíčová slova
timstof, timstofshort, shorttims, timsproteome, proteomeoverhead, overheadpasef, pasefnanoelute, nanoelutepro, progradients, gradientshigh, highhela, helapeptide, peptidemurine, murinenano, nanoidentifications