Benchmarking diagonal-PASEF data acquisition for high-throughput proteomics applications
Postery | 2025 | Bruker | ASMSInstrumentace
Proteomika v režimu vysoké propustnosti vyžaduje metody, které dokážou rychle a spolehlivě identifikovat a kvantifikovat velké množství proteinů i při velmi nízkých vzorkových dávkách. Kombinace datově nezávislé akvizice a iontové mobility přináší další dimenzi separace a výrazně zvyšuje schopnost rozlišit a detekovat vzácné signály v komplexních biologických směsích. Diagonal-PASEF představuje inovativní přístup, který optimalizuje výběr iontů podle skutečného tvaru jejich distribuce a může významně zvýšit počet identifikovaných proteinů i kvantitativní přesnost měření.
Cílem této práce bylo porovnat klasický dia-PASEF s několika variantami diagonal-PASEF metod obsahujícími různý počet průřezů (1, 2, 4, 8 nebo 12) a optimalizovat je pro vysokoprůchodovou analýzu proteomů lidských buněk. Autoři stanovili výkonové parametry jako počet identifikovaných peptidů a proteinů, cyklus akvizice, odezvu při nízkých dávkách vzorku a kvantitativní reprodukovatelnost.
Pro separaci peptidů byla použita nanoHPLC na sloupci 25 cm × 0,075 mm s nelineárním gradientem během 17 minut při průtoku 300 nl/min. Analýzy probíhaly na spektrometru timsTOF HT (Bruker). Data se zpracovávala v softwaru Spectronaut verze 19.8 s directDIA workflow. U diagonal-PASEF metod se aplikoval režim Legacy pro předzpracování a redukce vzorkování mobility i retenčního času odpovídající počtu řezů.
Porovnání prokázalo, že diagonal-PASEF metody se 1 až 4 řezy poskytují při nízkém zatížení (5–100 ng HeLa digestu) až o 25–36 % více identifikovaných peptidů a o 6–16 % více proteinových skupin než dia-PASEF se statickými nebo variabilními okny. Při vyšších dávkách (100–1000 ng) vede zvyšující se počet řezů k dalšímu nárůstu identifikací, přičemž metoda s 12 řezy přináší až o 18 % více proteinových skupin při 100 ng a o 7 % více při 1000 ng ve srovnání s kontrolou. Kvantitativní přesnost všech diagonal-PASEF variant byla nadstandardně vysoká a cv<20 % bylo dosaženo u 56–77 % peptidů v závislosti na počtu řezů.
Diagonal-PASEF akviziční režimy výrazně zlepšují počet identifikovaných peptidů a proteinových skupin i kvantitativní reprodukovatelnost oproti standardní dia-PASEF. Rozdílný počet řezů umožňuje přizpůsobit metodu specifickým potřebám dávkování vzorku a cílené aplikace, což otevírá cestu k efektivnímu vysokoprůchodovému proteomickému workflow.
Below C et al Benchmarking diagonal-PASEF data acquisition for high-throughput proteomics applications Anal Chem 2025
LC/MS, LC/MS/MS, LC/TOF, LC/HRMS, Iontová mobilita
ZaměřeníProteomika
VýrobceBruker
Souhrn
Význam tématu
Proteomika v režimu vysoké propustnosti vyžaduje metody, které dokážou rychle a spolehlivě identifikovat a kvantifikovat velké množství proteinů i při velmi nízkých vzorkových dávkách. Kombinace datově nezávislé akvizice a iontové mobility přináší další dimenzi separace a výrazně zvyšuje schopnost rozlišit a detekovat vzácné signály v komplexních biologických směsích. Diagonal-PASEF představuje inovativní přístup, který optimalizuje výběr iontů podle skutečného tvaru jejich distribuce a může významně zvýšit počet identifikovaných proteinů i kvantitativní přesnost měření.
Cíle a přehled studie
Cílem této práce bylo porovnat klasický dia-PASEF s několika variantami diagonal-PASEF metod obsahujícími různý počet průřezů (1, 2, 4, 8 nebo 12) a optimalizovat je pro vysokoprůchodovou analýzu proteomů lidských buněk. Autoři stanovili výkonové parametry jako počet identifikovaných peptidů a proteinů, cyklus akvizice, odezvu při nízkých dávkách vzorku a kvantitativní reprodukovatelnost.
Použitá metodika a instrumentace
Pro separaci peptidů byla použita nanoHPLC na sloupci 25 cm × 0,075 mm s nelineárním gradientem během 17 minut při průtoku 300 nl/min. Analýzy probíhaly na spektrometru timsTOF HT (Bruker). Data se zpracovávala v softwaru Spectronaut verze 19.8 s directDIA workflow. U diagonal-PASEF metod se aplikoval režim Legacy pro předzpracování a redukce vzorkování mobility i retenčního času odpovídající počtu řezů.
Hlavní výsledky a diskuse
Porovnání prokázalo, že diagonal-PASEF metody se 1 až 4 řezy poskytují při nízkém zatížení (5–100 ng HeLa digestu) až o 25–36 % více identifikovaných peptidů a o 6–16 % více proteinových skupin než dia-PASEF se statickými nebo variabilními okny. Při vyšších dávkách (100–1000 ng) vede zvyšující se počet řezů k dalšímu nárůstu identifikací, přičemž metoda s 12 řezy přináší až o 18 % více proteinových skupin při 100 ng a o 7 % více při 1000 ng ve srovnání s kontrolou. Kvantitativní přesnost všech diagonal-PASEF variant byla nadstandardně vysoká a cv<20 % bylo dosaženo u 56–77 % peptidů v závislosti na počtu řezů.
Přínosy a praktické využití metody
- Zvýšení počtu identifikací a proteinových skupin při nízkých i vysokých dávkách.
- Vysoká kvantitativní přesnost vhodná pro reprodukční analýzy.
- Rychlé cykly akvizice vhodné pro vysokoprůchodové aplikace.
Budoucí trendy a možnosti využití
- Integrace s pokročilými algoritmy strojového učení pro ještě přesnější dekonvoluci signálů.
- Adaptace na jiné typy spektrometrů a širší škálu biologických vzorků.
- Rozšíření do klinické proteomiky pro diagnostiku a personalizovanou medicínu.
Závěr
Diagonal-PASEF akviziční režimy výrazně zlepšují počet identifikovaných peptidů a proteinových skupin i kvantitativní reprodukovatelnost oproti standardní dia-PASEF. Rozdílný počet řezů umožňuje přizpůsobit metodu specifickým potřebám dávkování vzorku a cílené aplikace, což otevírá cestu k efektivnímu vysokoprůchodovému proteomickému workflow.
Reference
Below C et al Benchmarking diagonal-PASEF data acquisition for high-throughput proteomics applications Anal Chem 2025
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Optimizing Selectivity and Ion Utilization for Trapped Ion Mobility Spectrometry for Enhanced DIA Performance
2025|Bruker|Postery
ASMS2025, TP202 Optimizing Selectivity and Ion Utilization for Trapped Ion Mobility Spectrometry for Enhanced DIA Performance Markus Lubeck1, Andreas Schmidt1, Stephanie Kaspar-Schoenefeld1, Matt Albano2, Cory Lytle2, Dijana Vitko2, Matthew Willetts2, Daniel Hornburg3 1Bruker Daltonics GmbH & Co. KG, Bremen, Germany,…
Klíčová slova
pasef, pasefdiagonal, diagonaldia, diamobility, mobilityperformance, performanceion, ionmethods, methodstrapped, trappedproteomics, proteomicsdifferent, differentcontinuously, continuouslyalready, alreadyfixed, fixedacquisition, acquisitionpanes
diaPASEF: label-free quantification of highly complex proteomes
2019|Bruker|Aplikace
diaPASEF: label-free quantification of highly complex proteomes The timsTOF Pro with diaPASEF provides reproducible and accurate qualitative and quantitative results in complex proteomics samples – making it perfectly suited for data-independent acquisition approaches. Abstract Data-independent acquisition (DIA) promises reproducible and…
Klíčová slova
hye, hyediapasef, diapasefdia, diaspectronaut, spectronauttimstof, timstofpasef, pasefproteomics, proteomicstriply, triplywindows, windowsproteomes, proteomesapproaches, approachesion, ionprotein, proteinpro, promobility
ASMS 2025, THP 663 Scaling-up low input spatial proteomics using Evosep Eno on the timsUltra AIP 1,000 30,000 µm2 regions: Epithelial (CDH1), B-cell (CD19) T-cell (CD3), Mixed (B / T-cell) Evosep Eno timsUltra AIP diaPASEF Spectronaut 19 1 2 3…
Klíčová slova
eno, enotimsultra, timsultraaip, aipevosep, evosepdirectdia, directdiaspd, spdepithelial, epithelialtonsil, tonsilcell, cellniches, nichesstroma, stromatissue, tissuespatial, spatialzone, zonecancer
Parallel accumulation – serial fragmentation combined with data-independent acquisition (diaPASEF)
2019|Bruker|Aplikace
Parallel accumulation – serial fragmentation combined with data-independent acquisition (diaPASEF) The timsTOF Pro with diaPASEF enables deeper proteome coverage in a single 4D shotgun proteomics experiment, with highly reproducible qualitative and quantitative results – making it a near-ideal mass analyzer…
Klíčová slova
diapasef, diapasefmobility, mobilitydia, diaion, ionmedian, medianpasef, pasefpeptide, peptideproteins, proteinsdik, dikschemes, schemestims, timspeptides, peptidesplacement, placementccs, ccsduty