Advances in hardware design and function of the new timsOmni MS platform
Postery | 2025 | Bruker | ASMSInstrumentace
Pokročilá hmotnostní spektrometrie s komplementárními fragmentačními technikami je klíčová pro detailní charakterizaci proteinů, glykoproteinů a dalších biomolekul. Integrace separace na základě iontové mobility s přesnou kontrolou elektronové fragmentace umožňuje získat vysoce kvalitní sekvenační a strukturální informace, důležité pro výzkum, vývoj léčiv i průmyslovou kontrolu kvality.
Cílem prezentované studie je popsat pokroky v konstrukci a funkci nové platformy timsOmni MS. Autoři předkládají hardwarové inovace, metody pro dynamickou akumulaci iontů a řízenou elektronovou fragmentaci (eXd) a demonstrují jejich využití na příkladech CIU-TIMS-ECD analýzy karboanhydrázy a LC-MS/MS glykopeptidů transferrinu.
Pro rozsáhlou analýzu bylo integrováno několik klíčových komponent:
CIU-TIMS-ECD měření na karboanhydráze (nabíjecí stav 11+) prokázalo schopnost sledovat změny konformace a odhalit flexibilitní oblasti proteinu pomocí závislosti dat fragmentace na energii aktivace. Dynamická akumulace iontů před MS/MS výrazně zvýšila poměr signál/šum a sekvenační pokrytí u F(ab’)2 i Fc/2 fragmentů adalimumabu. U transferrinu byla LC-MS/MS metoda zacílené glykopeptidické analýzy demonstrována na dvou nízkoodběrných glykopeptidech, kde eXd (ECD a EID) poskytla detailní lokalizaci glykanů a potvrzení sekvence.
Platforma timsOmni MS nabízí:
Další vývoj se soustředí na rozšíření přenosu do vyšších m/z, automatizaci volby optimálních fragmentačních podmínek, integraci AI nástrojů pro zpracování dat a rozšíření aplikací na komplexní proteomiku, metabolomiku i studium proteinových komplexů.
Popsané inovace v návrhu timsOmni platformy představují významný krok ve vývoji hmotnostních spektrometrů. Kombinace dvojitého TIMS, dynamické akumulace iontů a přesné elektronové fragmentace otevírá nové možnosti pro detailní strukturní a sekvenační analýzy biologicky relevantních molekul.
LC/MS, LC/MS/MS, LC/TOF, LC/HRMS, Iontová mobilita
ZaměřeníFarmaceutická analýza
VýrobceBruker
Souhrn
Význam tématu
Pokročilá hmotnostní spektrometrie s komplementárními fragmentačními technikami je klíčová pro detailní charakterizaci proteinů, glykoproteinů a dalších biomolekul. Integrace separace na základě iontové mobility s přesnou kontrolou elektronové fragmentace umožňuje získat vysoce kvalitní sekvenační a strukturální informace, důležité pro výzkum, vývoj léčiv i průmyslovou kontrolu kvality.
Cíle a přehled studie
Cílem prezentované studie je popsat pokroky v konstrukci a funkci nové platformy timsOmni MS. Autoři předkládají hardwarové inovace, metody pro dynamickou akumulaci iontů a řízenou elektronovou fragmentaci (eXd) a demonstrují jejich využití na příkladech CIU-TIMS-ECD analýzy karboanhydrázy a LC-MS/MS glykopeptidů transferrinu.
Použitá metodika a instrumentace
Pro rozsáhlou analýzu bylo integrováno několik klíčových komponent:
- Více režimů ESI (VIP-HESI, CaptiveSpray, NEOS) pro analytický až offline nanoprůtok.
- RF ionový trychtýř a stacked-ring RF vodič pro desolvaci, CIU a isCID před TIMS.
- Dvojitý TIMS analyzátor s mobilitou-řízenou selekcí a akumulací.
- Omnitrap platforma pro MSn s elektronovou fragmentací eXd (ECD, EID) s jemným laděním energie elektronů.
- Kvadruplová filtrace do m/z 4500 a OA-TOF analyzátor s rampovým AC signálem pro lepší cyklus získávání dat.
Hlavní výsledky a diskuse
CIU-TIMS-ECD měření na karboanhydráze (nabíjecí stav 11+) prokázalo schopnost sledovat změny konformace a odhalit flexibilitní oblasti proteinu pomocí závislosti dat fragmentace na energii aktivace. Dynamická akumulace iontů před MS/MS výrazně zvýšila poměr signál/šum a sekvenační pokrytí u F(ab’)2 i Fc/2 fragmentů adalimumabu. U transferrinu byla LC-MS/MS metoda zacílené glykopeptidické analýzy demonstrována na dvou nízkoodběrných glykopeptidech, kde eXd (ECD a EID) poskytla detailní lokalizaci glykanů a potvrzení sekvence.
Přínosy a praktické využití metody
Platforma timsOmni MS nabízí:
- Komplexní strukturní charakterizaci biomolekul v jednom systému.
- Vysokou citlivost a sekvenační pokrytí díky řízené akumulaci iontů.
- Flexibilní volbu fragmentačních režimů (ECD, EID, CID, CIU).
- Možnost analýzy glykopeptidů, proteinů nativních i digestovaných vzorků.
Budoucí trendy a možnosti využití
Další vývoj se soustředí na rozšíření přenosu do vyšších m/z, automatizaci volby optimálních fragmentačních podmínek, integraci AI nástrojů pro zpracování dat a rozšíření aplikací na komplexní proteomiku, metabolomiku i studium proteinových komplexů.
Závěr
Popsané inovace v návrhu timsOmni platformy představují významný krok ve vývoji hmotnostních spektrometrů. Kombinace dvojitého TIMS, dynamické akumulace iontů a přesné elektronové fragmentace otevírá nové možnosti pro detailní strukturní a sekvenační analýzy biologicky relevantních molekul.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Top‐Down Mapping of Protein Modifications by Multimodal MSⁿ on the New timsOmni Platform
2025|Bruker|Postery
Top‐Down Mapping of Protein Modifications by Multimodal MSⁿ on the New timsOmni Platform Francis Berthias1, Nurgül Bilgin2, Athanasios Smyrnakis3, Mariangela Kosmopoulou3, Christian Albers4, Jasmin Mecinović2, Dimitris Papanastasiou3, and Ole N. Jensen1 1 Department of Biochemistry and Molecular Biology; 2 Department…
Klíčová slova
rcid, rcidecd, ecdeid, eidartkq, artkqatkaa, atkaaggkgl, ggkglgkgga, gkggakrhrk, krhrkprkql, prkqlrksap, rksapsgrgk, sgrgktarks, tarkstggka, tggkaakrkt, akrktflenv
Offline tandem MSn workflows on the timsOmni platform for deep sequencing of intact proteins and mAbs
2025|Bruker|Postery
AS MS 2 0 2 5 – M P 7 1 3 n Offline tandem MS workflows on the timsOmni platform for deep sequencing of intact proteins and mAbs Athanasios Smyrnakis1, Mariangela Kosmopoulou1, Anastasios Grigoriadis1, Florian Busch2, Stuart Pengelley3, Eduardo…
Klíčová slova
iscid, iscidintrachain, intrachainmsn, msnexd, exdccid, ccidrcid, rcidoffline, offlinelift, lifttdms, tdmsintact, intacteid, eidreduction, reductionmabs, mabsquad, quadreduced
Applying cDDA-eXd on a timsOmni to the analysis of the Fab regions of antibodies originating from human serum
2025|Bruker|Postery
Applying cDDA-eXd on a timsOmni to the analysis of the Fab regions of antibodies originating from human serum Simon Ollivier1,2, Manuel Bauer5, Dina Schuster1,2, Athanasios Smyrnakis3, Jan Fiala1,2, Stuart Pengelley4, Oliver Raether4, Mariangela Kosmopoulou3, Detlev Suckau4, Jean-François Greisch1,5, Dimitris Papanastasiou3…
Klíčová slova
timsomni, timsomnicdda, cddafabs, fabsomnitrap, omnitrapprotein, proteintzb, tzbecd, ecdcharge, chargeheterogeneity, heterogeneityproteoform, proteoformproteoforms, proteoformsregions, regionscam, camions, ionsoriginating
Novel ion activation workflows in the hybrid Orbitrap-Omnitrap platform empower top-down and bottom-up proteomics
2022|Thermo Fisher Scientific|Postery
Novel ion activation workflows in the hybrid Orbitrap-Omnitrap platform empower top-down and bottom-up proteomics Dimitris Papanastasiou1; Athanasios Smyrnakis1; Mariangela Kosmopoulou1; Kyle L. Fort2; Maria Reinhardt-Szyba2; Susanna Lundström3; Jan Commandeur4; Julia Chamot-Rooke5; Tingting Fu5; Yury Tsybin6; Konstantin Nagornov6; Anton Kozhinov6; David…
Klíčová slova
omnitrap, omnitrapeid, eidecd, ecdiad, iadcid, cidplatform, platformemi, emidissociation, dissociationhaa, haahcd, hcdactivation, activationelectron, electronphotodissociation, photodissociationorbitraptm, orbitraptmbooster