Analysis of Exoglycosidase Digestions of N-Linked Oligosaccharides Using HPAE-PAD
Aplikace | 1995 | Thermo Fisher ScientificInstrumentace
Analýza struktury N-vázaných oligosacharidů je klíčová pro charakterizaci glykoproteinů ve výzkumu i průmyslu. Znalost složení a uspořádání cukerných řetězců ovlivňuje biologickou aktivitu, stabilitu a farmakokinetiku léčivých bílkovin a je zásadní pro QA/QC v biotechnologii.
Studie popisuje kombinaci exoglykozidasových štěpení s vysokovýkonnou aniontovou výměnnou chromatografií a pulzní amperometrií (HPAE-PAD) k detailnímu zmapování struktury N-vázaných oligosacharidů. Cílem bylo demonstrovat, jak jednotlivé enzymatické kroky uvolní terminální monosacharidy a jak jejich identifikace spolu s chromatografickými standardy umožňuje komplexní analýzu.
Systém: Dionex DX 500 HPLC se zásobní pumpou GP40, elektrochemickým detektorem ED40, autosamplerem AS3500 a workstation PeakNet.
Kolony: CarboPac PA-100 a CarboPac PA1 s odpovídajícími guard kolony.
Eluenty: sodný acetát, NaOH a deionizovaná voda v různých koncentracích a gradientních programech (Metody 1–3 pro sialylované, neutrální sacharidy a monosacharidy).
Enzymy: neuraminidáza, β-galaktosidáza, β-N-acetylhexosaminidáza, α- a β-mannosidázy, α-fukosidáza.
Standarty: N-acetylneuraminová kyselina, fukóza, galaktóza, GlcNAc, manóza, chitobióza a řada specifických oligosacharidových standardů (GP 03–18, FT 02, PI 01).
1. Neuraminidázová digesce: odstranění terminálních sialové kyseliny vedlo k posunu špiček disialylovaných standardů na retenční časy asialo derivátů a uvolněné NANA byla detekována proti standardu.
2. β-galaktosidáza: štěpení Galβ1–4GlcNAc vazeb ukázalo vznik agalakto derivátů biantennárních sacharidů a volné galaktózy.
3. β-N-acetylhexosaminidáza a mannosidázy: simultánní štěpení GlcNAcβ1–2Man a následné mannosidázové kroky odhalily uvolněné GlcNAc, manózu a chitobiózu, potvrzené proti standardům.
4. α-fukosidáza: specifické odstranění jádrové fukózy umožnilo rozeznat fukosylované a afukosylované oligosacharidy podle posunu retenčních časů.
5. Empirická pravidla: eluce sacharidů závisí na počtu a typu terminálních jednotek, větvení, přítomnosti fukózy, typu vazby Gal a sialylaci.
• Přímá injekce digesčních směsí redukuje čas a odbourává nutnost rozsáhlé očisty.
• Vysoké rozlišení a citlivost HPAE-PAD usnadňuje přesnou kvantifikaci a identifikaci mono- i oligosacharidů.
• Metoda je aplikovatelná v biomedicínském výzkumu, vývoji bioléčiv a QA/QC laboratořích.
• Integrace s hmotnostní spektrometrií pro detailnější určení izomerie.
• Automatizace sekvenčních štěpení pro vysokopropustné glyko-analýzy.
• Rozšíření souboru exoglykozidas pro nově objevené modifikace sacharidů.
• Globální glykomika s využitím datově řízených LIMS platforem.
Kombinace exoglykozidasových digescí a HPAE-PAD nabízí efektivní a spolehlivý přístup k detailní strukturní analýze N-vázaných oligosacharidů. Přesné rozpoznání uvolněných jednotek a empirická pravidla retence umožňují robustní charakterizaci glykoproteinů.
Iontová chromatografie
ZaměřeníKlinická analýza
VýrobceThermo Fisher Scientific
Souhrn
Význam tématu
Analýza struktury N-vázaných oligosacharidů je klíčová pro charakterizaci glykoproteinů ve výzkumu i průmyslu. Znalost složení a uspořádání cukerných řetězců ovlivňuje biologickou aktivitu, stabilitu a farmakokinetiku léčivých bílkovin a je zásadní pro QA/QC v biotechnologii.
Cíle a přehled studie
Studie popisuje kombinaci exoglykozidasových štěpení s vysokovýkonnou aniontovou výměnnou chromatografií a pulzní amperometrií (HPAE-PAD) k detailnímu zmapování struktury N-vázaných oligosacharidů. Cílem bylo demonstrovat, jak jednotlivé enzymatické kroky uvolní terminální monosacharidy a jak jejich identifikace spolu s chromatografickými standardy umožňuje komplexní analýzu.
Použitá metodika a instrumentace
Systém: Dionex DX 500 HPLC se zásobní pumpou GP40, elektrochemickým detektorem ED40, autosamplerem AS3500 a workstation PeakNet.
Kolony: CarboPac PA-100 a CarboPac PA1 s odpovídajícími guard kolony.
Eluenty: sodný acetát, NaOH a deionizovaná voda v různých koncentracích a gradientních programech (Metody 1–3 pro sialylované, neutrální sacharidy a monosacharidy).
Enzymy: neuraminidáza, β-galaktosidáza, β-N-acetylhexosaminidáza, α- a β-mannosidázy, α-fukosidáza.
Standarty: N-acetylneuraminová kyselina, fukóza, galaktóza, GlcNAc, manóza, chitobióza a řada specifických oligosacharidových standardů (GP 03–18, FT 02, PI 01).
Hlavní výsledky a diskuse
1. Neuraminidázová digesce: odstranění terminálních sialové kyseliny vedlo k posunu špiček disialylovaných standardů na retenční časy asialo derivátů a uvolněné NANA byla detekována proti standardu.
2. β-galaktosidáza: štěpení Galβ1–4GlcNAc vazeb ukázalo vznik agalakto derivátů biantennárních sacharidů a volné galaktózy.
3. β-N-acetylhexosaminidáza a mannosidázy: simultánní štěpení GlcNAcβ1–2Man a následné mannosidázové kroky odhalily uvolněné GlcNAc, manózu a chitobiózu, potvrzené proti standardům.
4. α-fukosidáza: specifické odstranění jádrové fukózy umožnilo rozeznat fukosylované a afukosylované oligosacharidy podle posunu retenčních časů.
5. Empirická pravidla: eluce sacharidů závisí na počtu a typu terminálních jednotek, větvení, přítomnosti fukózy, typu vazby Gal a sialylaci.
Přínosy a praktické využití metody
• Přímá injekce digesčních směsí redukuje čas a odbourává nutnost rozsáhlé očisty.
• Vysoké rozlišení a citlivost HPAE-PAD usnadňuje přesnou kvantifikaci a identifikaci mono- i oligosacharidů.
• Metoda je aplikovatelná v biomedicínském výzkumu, vývoji bioléčiv a QA/QC laboratořích.
Budoucí trendy a možnosti využití
• Integrace s hmotnostní spektrometrií pro detailnější určení izomerie.
• Automatizace sekvenčních štěpení pro vysokopropustné glyko-analýzy.
• Rozšíření souboru exoglykozidas pro nově objevené modifikace sacharidů.
• Globální glykomika s využitím datově řízených LIMS platforem.
Závěr
Kombinace exoglykozidasových digescí a HPAE-PAD nabízí efektivní a spolehlivý přístup k detailní strukturní analýze N-vázaných oligosacharidů. Přesné rozpoznání uvolněných jednotek a empirická pravidla retence umožňují robustní charakterizaci glykoproteinů.
Reference
- Townsend RR, Hardy MR. Glycobiology 1991;1:139–147.
- Rohrer JS et al. Anal Biochem 1993;212:7–16.
- Weitzhandler M et al. J Biol Chem 1993;268:5121–5130.
- Dionex Technical Note 20: Analysis of Carbohydrates by HPAE-PAD.
- Weitzhandler M et al. J Pharm Sci 1994, in press.
- Basa LI, Spellman MW. J Chromatogr 1990;449:205–220.
- Thayer JR et al. Poster 2.09, Intl. Glycobiology Symposium 1994.
- Townsend RR et al. Carbohydr Res 1991;215:211–217.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Evaluating Protein Glycosylation in Limited-Quantity Samples by HPAE-PAD
2016|Thermo Fisher Scientific|Aplikace
Deanna Hurum, Lipika Basumallick, and Jeffrey Rohrer Thermo Fisher Scientific, Sunnyvale, CA, USA Key Words Prostate-Specific Antigen (PSA), Transferrin, N-Glycans, O-Glycans, Dionex CarboPac Column Introduction Changes in protein glycosylation are frequently studied in cancer research to identify potential biomarkers. Factors…
Klíčová slova
glycans, glycanspsa, psaglycan, glycantransferrin, transferrinpngase, pngaseprotein, proteinprostate, prostateglycosylation, glycosylationmonosaccharide, monosaccharideneutral, neutraloff, offreleased, releaseddionex, dionexfucosidase, fucosidasehuman
Glycosylation Analysis of Human Serum Transferrin Glycoforms Using Pellicular Anion-Exchange Chromatography
2002|Thermo Fisher Scientific|Aplikace
Application Note 105 Glycosylation Analysis of Human Serum Transferrin Glycoforms Using Pellicular Anion-Exchange Chromatography INTRODUCTION Glycoforms and Protein Sialylation Glycoproteins are proteins with a carbohydrate attached to the polypeptide backbones through one or more glycosylation sites. Oligosaccharides can be linked…
Klíčová slova
hst, hstglycoforms, glycoformsneuraminidase, neuraminidasesialylated, sialylatedoligosaccharides, oligosaccharidessialylation, sialylationpngase, pngasetransferrin, transferrinpellicular, pelliculardigestions, digestionsglycosciences, glycosciencescarbohydrate, carbohydrateglycosylation, glycosylationanion, anionhpae
HPAE-PAD profiling of N-linked oligosaccharides from glycoproteins using dual eluent generation cartridges
2019|Thermo Fisher Scientific|Aplikace
APPLICATION NOTE 72914 HPAE-PAD profiling of N-linked oligosaccharides from glycoproteins using dual eluent generation cartridges Authors Beibei Huang and Jeffrey Rohrer Thermo Fisher Scientific, Sunnyvale, CA, USA Goal Demonstrate Dual EGC capability and performance for profiling N-linked oligosaccharides released from…
Klíčová slova
oligosaccharides, oligosaccharideslinked, linkedagp, agpreleased, releasedigg, iggneuraminidase, neuraminidasehuman, humanegc, egcoff, offoligosaccharide, oligosaccharidekmsa, kmsapngase, pngasefrom, fromglycans, glycansserum
HPAE-PAD N-linked oligosaccharide profiling of IgG
2017|Thermo Fisher Scientific|Aplikace
TECHNICAL NOTE 72264 HPAE-PAD N-linked oligosaccharide profiling of IgG Authors Sachin Patil, Deanna Hurum, Lipika Basumallick, and Jeff Rohrer Thermo Fisher Scientific, Sunnyvale, CA Goal To develop an HPAE-PAD method to profile the major neutral and charged asparagine-linked (N-linked) oligosaccharides…
Klíčová slova
oligosaccharides, oligosaccharidesigg, iggoligosaccharide, oligosaccharidehpae, hpaeoff, offfucosidase, fucosidasestandard, standardpad, padlinked, linkedretention, retentionpolyclonal, polyclonalgalactosidase, galactosidaseworking, workingdionex, dionexmaltotetraose