IMSC: Development of an All-Recombinant Intact Protein Standard for LC-MS Application Development and System Suitability Testing
Postery | 2016 | Thermo Fisher ScientificInstrumentace
Analýza intact proteinů představuje klíčový pilíř pro top-down proteomiku a vyžaduje robustní referenční standardy pro kontrolu kvality (QC) chromatografických a hmotově spektrometrických metod. Díky neustálému zdokonalování LC a MS instrumentace a softwaru pro sběr i zpracování dat se otevírá možnost spolehlivě sledovat výkon analytických platforem v čase a mezi laboratořemi.
Cílem práce bylo vyvinout plně rekombinantní intact protein standard, který:
Rekombinantní proteiny byly exprimovány v Escherichia coli a Bacillus subtilis. Po transformaci a kultivaci následovala buněčná lýza, trojí chromatografická purifikace, dialýza, desalting a lyofilizace. Pro výběr konečné sedmičky kandidátů byly využity:
Ze sedmi původních komerčních proteinů (cytochrom c, RNáza A, myoglobin, inhibitor trypsinu, karbonická anhydráza, enoláza, albumin) byly vybrány kandidáty a jejich ekvivalenty vyrobené rekombinantně. Infuzní spektra při 140 000 a 8 000 rozlišení potvrdila detekci 12–66 kDa. SDS-PAGE a UV-HPLC demonstrovaly vysokou homogenitu a dobrou chromatografickou separaci. HCD MS/MS ověřilo přiřazení sekvencí. Předběžné testy stability po 7 dnech při 37 °C prokázaly zachování signálů, což naznačuje dlouhodobou skladovatelnost při −20 °C.
Standard nabízí:
Očekává se:
Byl vytvořen plně rekombinantní intact protein standard splňující požadavky na čistotu, stabilitu a rozsah molekulových hmotností i m/z vhodný pro QC LC, LC-MS a LC-MS/MS experimentů. Je kompatibilní s průmyslovými i klinickými aplikacemi a přispívá k robustní a normalizované proteomické analýze.
Spotřební materiál, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap
ZaměřeníProteomika
VýrobceThermo Fisher Scientific
Souhrn
Význam tématu
Analýza intact proteinů představuje klíčový pilíř pro top-down proteomiku a vyžaduje robustní referenční standardy pro kontrolu kvality (QC) chromatografických a hmotově spektrometrických metod. Díky neustálému zdokonalování LC a MS instrumentace a softwaru pro sběr i zpracování dat se otevírá možnost spolehlivě sledovat výkon analytických platforem v čase a mezi laboratořemi.
Cíle a přehled studie
Cílem práce bylo vyvinout plně rekombinantní intact protein standard, který:
- pokrývá molekulární hmotnostní rozsah 12–66 kDa,
- generuje čisté, modifikacemi i adukty neovlivněné ESI spektra,
- zajišťuje rovnoměrné rozložení nábojových stavů v m/z 500–2000,
- vychází z volně dostupných proteinů produkovaných v bakteriálních systémech,
- má vynikající teplotní i časovou stabilitu pro QC LC, LC-MS a LC-MS/MS.
Použitá metodika
Rekombinantní proteiny byly exprimovány v Escherichia coli a Bacillus subtilis. Po transformaci a kultivaci následovala buněčná lýza, trojí chromatografická purifikace, dialýza, desalting a lyofilizace. Pro výběr konečné sedmičky kandidátů byly využity:
- infuzní ESI-MS k posouzení ionizace a distribuce nábojových stavů,
- LC-MS a UV HPLC pro kontrolu čistoty a chromatografické chování,
- SDS-PAGE pro vizuální ověření homogenity směsi,
- MS/MS (HCD) pro potvrzení aminokyselných sekvencí.
Použitá instrumentace
- Thermo Scientific Q Exactive hybridní kvadrupól-Orbitrap™ MS
- Thermo Scientific Q Exactive HF orbitrap MS
- Thermo Scientific Orbitrap Fusion™ Lumos™ Tribrid™ MS
- Thermo Scientific UltiMate™ 3000 RSLCnano System
- ProSwift™ RP-4H LC kolona (200 µm × 25 cm) a MAbPac RP (2,1 mm × 50 mm)
- UV detekce při 214 nm a 280 nm
Hlavní výsledky a diskuse
Ze sedmi původních komerčních proteinů (cytochrom c, RNáza A, myoglobin, inhibitor trypsinu, karbonická anhydráza, enoláza, albumin) byly vybrány kandidáty a jejich ekvivalenty vyrobené rekombinantně. Infuzní spektra při 140 000 a 8 000 rozlišení potvrdila detekci 12–66 kDa. SDS-PAGE a UV-HPLC demonstrovaly vysokou homogenitu a dobrou chromatografickou separaci. HCD MS/MS ověřilo přiřazení sekvencí. Předběžné testy stability po 7 dnech při 37 °C prokázaly zachování signálů, což naznačuje dlouhodobou skladovatelnost při −20 °C.
Přínosy a praktické využití metody
Standard nabízí:
- reprodukovatelnou QC směs pro optimalizaci a validaci top-down proteomických protokolů,
- možnost normalizace výkonu LC-MS/MS platforem mezi laboratořemi,
- vyloučení živočišných komponent a tím i rizika variability a regulačních omezení,
- podporu vývoje metod pro farmaceutický průmysl, klinické proteomické aplikace a QA/QC.
Budoucí trendy a možnosti využití
Očekává se:
- rozšíření panelu o další proteiny pro širší m/z a funkční pokrytí,
- implementace do automatizovaných QC workflow,
- rovnoměrná mezi-laboratorní validace a standardizace měření,
- využití v regulovaných laboratořích a multiparametrických omics studiích,
- další vývoj směsí pro specifické aplikace (např. PTM štěpení, studium konformací).
Závěr
Byl vytvořen plně rekombinantní intact protein standard splňující požadavky na čistotu, stabilitu a rozsah molekulových hmotností i m/z vhodný pro QC LC, LC-MS a LC-MS/MS experimentů. Je kompatibilní s průmyslovými i klinickými aplikacemi a přispívá k robustní a normalizované proteomické analýze.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Improving high-throughput Top-Down proteomics using a modified hybrid quadrupole-ultra-high-field-Orbitrap mass spectrometer
2017|Thermo Fisher Scientific|Postery
Improving high-throughput Top-Down proteomics using a modified hybrid quadrupole-ultra-high-field-Orbitrap mass spectrometer Eugen Damoc1, Kyle L. Fort2, Michiel van de Waterbeemd2, Sem Tamara2, Christian Thoeing1, Erik Cousijn1, Tabiwang Arrey1, Alexander Harder1, Albert J. R. Heck2 and Alexander Makarov1 Fisher Scientific (Bremen)…
Klíčová slova
ftms, ftmsabundance, abundancedda, ddatop, topdown, downrelative, relativesliding, slidingdeconvolution, deconvolutionhigh, highmasses, massesesi, esifull, fullwindow, windowxtract, xtractproteins
Evaluation of Novel FAIMS Technology for Intact Protein Detection and Characterization by Infusion
2018|Thermo Fisher Scientific|Postery
Evaluation of Novel FAIMS Technology for Intact Protein Detection and Characterization by Infusion Susan E. Abbatiello1, Jason Neil1, William McGee1, Scott Kronewitter1, Michael Belford2, Jim Stephenson1, Mary Blackburn2, 1Thermo Fisher Scientific, Cambridge, MA, 2Thermo Fisher Scientific, San Jose, CA ABSTRACT…
Klíčová slova
faims, faimsvoltages, voltagesoff, offcompensation, compensationinfusion, infusionprotein, proteinproteoforms, proteoformsspe, spevoltage, voltageproteoform, proteoformdesalted, desaltedlysate, lysateafter, afterlumos, lumosstep
Fast Top-Down Analysis via Orbitrap and Astral Analyzers
2024|Thermo Fisher Scientific|Postery
Fast Top-Down Analysis via Orbitrap and Astral Analyzers Hamish Stewart, Tabiwang Arrey, Teeradon Phlairaharn, Eugen Damoc, Max Hoek and Christian Hock, Thermo Fisher Scientific, Bremen, Germany. Methods: Optimization of instrument parameters and measurement of several infused protein samples, along with…
Klíčová slova
astral, astralprotein, proteinorbitrap, orbitrapintensity, intensityintact, intacttrx, trxanalyzers, analyzersklenow, klenowdigitizer, digitizerimposes, imposesdatapoints, datapointsmass, masshdr, hdrtop, topdown
Targeted small protein analysis with a single quadrupole mass detector
2021|Thermo Fisher Scientific|Technické články
TECHNICAL NOTE 74150 Targeted small protein analysis with a single quadrupole mass detector Authors: Dan Kalu Appulage1, Jennifer N. Sutton2, Martin Samonig3, Stephan Meding3 1 Thermo Fisher Scientific, Austin, TX, USA 2 Thermo Fisher Scientific, San Jose, CA, USA 3…
Klíčová slova
intensity, intensitymass, massmassmass, massmassprotein, proteincounts, countspart, partisq, isqstreptococcus, streptococcuscharge, chargedeconvolution, deconvolutionvanquish, vanquishdysgalactiae, dysgalactiaepeak, peakklenow, klenowipd