Development of Mass Spectrometry-Screening Methods for Quality Assessment of Cryo-EM Standard
Postery | 2021 | Thermo Fisher Scientific | ASMSInstrumentace
Vysoké rozlišení v kryo-elektronové mikroskopii (Cryo-EM) závisí na kvalitě přípravku. Homogenita, stabilita a správné složení proteinových komplexů jsou klíčové pro úspěšné získání struktury. Hmotnostní spektrometrie (MS) nabízí rychlou a citlivou kontrolu kvality biomolekul ještě před zmražením vzorku do vitreózního ledu, čímž zkracuje čas a snižuje náklady na optimalizaci podmínek přípravy.
Hlavním cílem bylo vyvinout a porovnat různé nástroje MS-screeningu pro kontrolu kvality lidského apoferritinu (24-mer, ~500 kDa) jako standardu pro Cryo-EM. Studie zahrnovala:
Vzorek apoferritinu byl exprimován v Escherichia coli s GST tagem, který byl odstraněn TEV proteázou, následovala dialýza a SEC purifikace. Pro chromatografii byly použity:
MS analýzy probíhaly na systémech Thermo Scientific™ Vanquish™ Flex UHPLC a Q Exactive™ UHMR MS. Pro analýzu spekter se využívaly softwary Freestyle 1.8, BioPharma Finder 4.1 a pro Cryo-EM Relion 3.1. Kryo-EM obrazy byly pořízeny na Titan Krios G4 s Falcon4 detektorem.
1) Potvrzení sekvence monomeru: Pseudo-MS3 metody prokázaly 52 % pokrytí sekvence b- a y-ionty.
2) Složení komplexu a homogenita: Native SEC-MS i OBE-MS odhalily hlavní 24-mer apoferritin a menší podíly agregátů či misfolding produktů.
3) Stabilita a agregace: U skladovaných vzorků (4 °C, –20 °C, –80 °C) dochází k postupnému nárůstu agregace a nesprávně složených forem s délkou skladování.
4) Rychlost screeningových metod: OBE-MS umožňuje analýzu pod 5 min, SEC-MS 15–20 min, infuze bez separace trvá nejdéle.
5) Korelace s kvalitou Cryo-EM: Vzorky vybrané podle MS monitoringu vykazovaly vyšší podíl homogenních částic při Cryo-EM snímání.
• Urychlení identifikace optimálních preparativních podmínek pro Cryo-EM gridy.
• Finanční úspora díky včasné detekci nevhodných vzorků.
• Podpora rozhodování při výrobě standardních proteinových preparátů.
• Integrace OBE-MS do plně automatizovaných QC workflow.
• Rozšíření metod na další proteinové komplexy a přidružené ligandové systémy.
• Využití strojového učení pro automatickou interpretaci spekter a předpověď stability.
• Další zrychlování analýzy prostřednictvím vylepšených ionizačních technik.
Vyvinuté nativní MS metody (infuze, SEC-MS, OBE-MS) prokázaly vysokou spolehlivost při hodnocení kvality apoferritinu jako Cryo-EM standardu. Rychlý screening a schopnost kvantifikovat agregaci i misfolding umožňují cílenou optimalizaci přípravy vzorků, což vede k lepším výsledkům v Cryo-EM studiích.
LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap
ZaměřeníFarmaceutická analýza
VýrobceThermo Fisher Scientific
Souhrn
Význam tématu
Vysoké rozlišení v kryo-elektronové mikroskopii (Cryo-EM) závisí na kvalitě přípravku. Homogenita, stabilita a správné složení proteinových komplexů jsou klíčové pro úspěšné získání struktury. Hmotnostní spektrometrie (MS) nabízí rychlou a citlivou kontrolu kvality biomolekul ještě před zmražením vzorku do vitreózního ledu, čímž zkracuje čas a snižuje náklady na optimalizaci podmínek přípravy.
Cíle a přehled studie
Hlavním cílem bylo vyvinout a porovnat různé nástroje MS-screeningu pro kontrolu kvality lidského apoferritinu (24-mer, ~500 kDa) jako standardu pro Cryo-EM. Studie zahrnovala:
- Infuzi nativního komplexu
- Separaci SEC-MS
- Online buffer exchange MS (OBE-MS)
Použitá metodika a instrumentace
Vzorek apoferritinu byl exprimován v Escherichia coli s GST tagem, který byl odstraněn TEV proteázou, následovala dialýza a SEC purifikace. Pro chromatografii byly použity:
- MAbPac SEC-1 kolona (2,1×15 cm)
- Prototyp OBE kolony (2,1×3 cm)
- Mobilní fáze: 50–200 mM amoniumacetát
MS analýzy probíhaly na systémech Thermo Scientific™ Vanquish™ Flex UHPLC a Q Exactive™ UHMR MS. Pro analýzu spekter se využívaly softwary Freestyle 1.8, BioPharma Finder 4.1 a pro Cryo-EM Relion 3.1. Kryo-EM obrazy byly pořízeny na Titan Krios G4 s Falcon4 detektorem.
Hlavní výsledky a diskuse
1) Potvrzení sekvence monomeru: Pseudo-MS3 metody prokázaly 52 % pokrytí sekvence b- a y-ionty.
2) Složení komplexu a homogenita: Native SEC-MS i OBE-MS odhalily hlavní 24-mer apoferritin a menší podíly agregátů či misfolding produktů.
3) Stabilita a agregace: U skladovaných vzorků (4 °C, –20 °C, –80 °C) dochází k postupnému nárůstu agregace a nesprávně složených forem s délkou skladování.
4) Rychlost screeningových metod: OBE-MS umožňuje analýzu pod 5 min, SEC-MS 15–20 min, infuze bez separace trvá nejdéle.
5) Korelace s kvalitou Cryo-EM: Vzorky vybrané podle MS monitoringu vykazovaly vyšší podíl homogenních částic při Cryo-EM snímání.
Přínosy a praktické využití metody
• Urychlení identifikace optimálních preparativních podmínek pro Cryo-EM gridy.
• Finanční úspora díky včasné detekci nevhodných vzorků.
• Podpora rozhodování při výrobě standardních proteinových preparátů.
Budoucí trendy a možnosti využití
• Integrace OBE-MS do plně automatizovaných QC workflow.
• Rozšíření metod na další proteinové komplexy a přidružené ligandové systémy.
• Využití strojového učení pro automatickou interpretaci spekter a předpověď stability.
• Další zrychlování analýzy prostřednictvím vylepšených ionizačních technik.
Závěr
Vyvinuté nativní MS metody (infuze, SEC-MS, OBE-MS) prokázaly vysokou spolehlivost při hodnocení kvality apoferritinu jako Cryo-EM standardu. Rychlý screening a schopnost kvantifikovat agregaci i misfolding umožňují cílenou optimalizaci přípravy vzorků, což vede k lepším výsledkům v Cryo-EM studiích.
Reference
- Van Aernum et al. Nat Protoc. 2020 Mar;15(3):1132–1157
- Kafader JO et al. Nat Methods. 2020 Apr;17(4):391–394
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Establishing a Decision Tree for Native Mass Spectrometry Analysis of Membrane Proteins in Complex Membrane Mimetics
2023|Thermo Fisher Scientific|Postery
Establishing a Decision Tree for Native Mass Spectrometry Analysis of Membrane Proteins in Complex Membrane Mimetics Weijing Liu1, Christopher Mullen1, Donggyun Kim2, Vadim Cherezov2, Gregory J Dodge3, Barbara Imperiali3, Hiruni S. Jayasekera4, Michael Marty4, Rosa Viner1 1Thermo Fisher Scientific, San…
Klíčová slova
gpcr, gpcrmembrane, membranegαβγ, gαβγnanodiscs, nanodiscsproteins, proteinsptcr, ptcrnanodisc, nanodiscldao, ldaoprotein, proteinddm, ddmmsp, mspscaffold, scaffolduhmr, uhmrflex, flexnative
Increased sensitivity and throughput for native intact mass analysis using a NativePac OBE-1 SEC column and an Orbitrap Ascend Tribrid mass spectrometer
2024|Thermo Fisher Scientific|Technické články
Technical note | 002786 Biopharma Increased sensitivity and throughput for native intact mass analysis using a NativePac OBE-1 SEC column and an Orbitrap Ascend Tribrid mass spectrometer Application benefits Authors Reiko Kiyonami , Weijing Liu , Rosa Viner , 1…
Klíčová slova
obe, obeintact, intactnative, nativemass, massnistmab, nistmabascend, ascendorbitrap, orbitrapdata, datatribrid, tribridonline, onlineisotopically, isotopicallynativepac, nativepaccolumn, columnsensitivity, sensitivityxcalibur
Sensitive Native Mass Spectrometry of Macromolecules Using Standard Flow LC/MS
2020|Agilent Technologies|Aplikace
Application Note Pharma & Biopharma Sensitive Native Mass Spectrometry of Macromolecules Using Standard Flow LC/MS Author David L. Wong Agilent Technologies, Inc. Abstract Native mass spectrometry can be used for a variety of protein-based applications, such as protein-protein interaction, protein-ligand…
Klíčová slova
native, nativeprotein, proteincounts, countsintact, intactdeconvoluted, deconvolutedamu, amumyoglobin, myoglobinmass, massapomyoglobin, apomyoglobincharge, chargeholomyoglobin, holomyoglobinheme, hemecomplexes, complexestetramer, tetramerdenatured
Development of Mass Spectrometry Grade Membrane Protein Standard
2024|Thermo Fisher Scientific|Postery
Development of Mass Spectrometry Grade Membrane Protein Standard Alyson Jesionowski1; Leigh Foster1; Aaron McBride1; Joanna Geddes1; Kay Opperman1; Barbara Kaboord1; Bhavin Patel1; Weijing Liu2; Yuqi Shi2; Rosa Viner2 1Thermo Fisher Scientific, Rockford, IL; 2Thermo Fisher Scientific, San Jose, CA Abstract…
Klíčová slova
aqpz, aqpznms, nmstetramer, tetramerobe, obestandard, standardinfusion, infusionhdx, hdxbcdecon, bcdeconaquaporin, aquaporinlot, lotprotein, proteinmembrane, membraneuhmr, uhmrthermo, thermoscientific