Ion Mobility-Mass Spectrometry Reveals the Structures and Stabilities of Biotherapeutic Antibody Aggregates
Postery | 2021 | Agilent Technologies | ASMSInstrumentace
Monoklonální protilátky představují klíčovou třídu bioterapeutik, u nichž agregace zásadně ovlivňuje účinnost, bezpečnost a stabilitu přípravků. Monitorování vyšší uspořádané struktury (HOS) a agregace při různých stresových podmínkách je proto nezbytné pro vývoj a kontrolu kvality léčiv.
Studie se zaměřila na charakterizaci struktur a stability dimerů dvou modelových IgG1 protilátek (α a β) při nativních, tepelných (50 °C) a pH 3 stresových podmínkách. Hlavním cílem bylo ukázat, jak kombinace iontově-mobilitní hmotnostní spektrometrie (IM-MS) a kolizí indukovaného unfoldingu (CIU) odhaluje rozdíly v agregaci a konformacích.
Pro sběr dat byly využity dvě platformy IM-MS:
Vzorky IgG1 byly analyzovány za nativních i stresových podmínek (teplo, pH 3). Pro kalibraci kolizních průřezů (CCS) sloužily standardní proteiny. Pro zpracování dat se použilo software MassLynx, IM-MS Browser a CIUSuite 2. Výpočet teoretických CCS byl proveden metodou trajektorie v Collidoscope a výpočty molekulární dynamiky v GROMACS. Kompaktní dimerové modely vznikly pomocí IMPACT a byly upraveny na trajektoriový CCSN2.
CIU fingerptinty pro dimerové ionty (40+ nábojů) odhalily 5–6 přechodových stavů, přičemž tepelný stres vedl k mírnému zvětšení ground-state CCS (<2 %), zatímco pH 3 podmínky způsobily významné změny (6–10 %). Varianta IgG1α reagovala citlivěji na teplo, IgG1β vykazovala výraznější denaturaci při nízkém pH. Porovnání obou instrumentů potvrdilo konzistentní trend, byť Agilent 6560 vykazoval systematicky vyšší CCS hodnoty pro některé CIU funkce.
IM-MS ve spojení s CIU umožňuje rychlé a kvantitativní sledování změn v HOS a agregaci s nízkou spotřebou vzorku. Metoda nabízí:
Očekává se další integrace IM-MS/CIU do vývoje bioterapeutik s využitím vyššího rozlišení mobilitních separací, kombinace s dalšími spektrometrickými technikami a implementace strojového učení pro predikci agregace již na úrovni sekvence. Adaptace pro jiné typy biologických makromolekul a automatizované high-throughput platformy posílí široké uplatnění metody.
Iontově-mobilitní hmotnostní spektrometrie ve spojení s kolizí indukovaným unfoldingem představuje výkonný nástroj pro detailní charakterizaci agregace protilátek. Studie ukázala schopnost rozlišit stresové podmínky, kvantifikovat změny konformace a poskytla modely pro dimerové struktury, což přispívá k efektivnějšímu vývoji a kontrole stability bioterapeutik.
Iontová mobilita, LC/TOF, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS
ZaměřeníFarmaceutická analýza
VýrobceAgilent Technologies
Souhrn
Význam tématu
Monoklonální protilátky představují klíčovou třídu bioterapeutik, u nichž agregace zásadně ovlivňuje účinnost, bezpečnost a stabilitu přípravků. Monitorování vyšší uspořádané struktury (HOS) a agregace při různých stresových podmínkách je proto nezbytné pro vývoj a kontrolu kvality léčiv.
Cíle a přehled studie
Studie se zaměřila na charakterizaci struktur a stability dimerů dvou modelových IgG1 protilátek (α a β) při nativních, tepelných (50 °C) a pH 3 stresových podmínkách. Hlavním cílem bylo ukázat, jak kombinace iontově-mobilitní hmotnostní spektrometrie (IM-MS) a kolizí indukovaného unfoldingu (CIU) odhaluje rozdíly v agregaci a konformacích.
Použitá metodika a instrumentace
Pro sběr dat byly využity dvě platformy IM-MS:
- Waters Synapt G2 q-IM-ToF
- Agilent 6560 IM-q-ToF
Vzorky IgG1 byly analyzovány za nativních i stresových podmínek (teplo, pH 3). Pro kalibraci kolizních průřezů (CCS) sloužily standardní proteiny. Pro zpracování dat se použilo software MassLynx, IM-MS Browser a CIUSuite 2. Výpočet teoretických CCS byl proveden metodou trajektorie v Collidoscope a výpočty molekulární dynamiky v GROMACS. Kompaktní dimerové modely vznikly pomocí IMPACT a byly upraveny na trajektoriový CCSN2.
Hlavní výsledky a diskuse
CIU fingerptinty pro dimerové ionty (40+ nábojů) odhalily 5–6 přechodových stavů, přičemž tepelný stres vedl k mírnému zvětšení ground-state CCS (<2 %), zatímco pH 3 podmínky způsobily významné změny (6–10 %). Varianta IgG1α reagovala citlivěji na teplo, IgG1β vykazovala výraznější denaturaci při nízkém pH. Porovnání obou instrumentů potvrdilo konzistentní trend, byť Agilent 6560 vykazoval systematicky vyšší CCS hodnoty pro některé CIU funkce.
Přínosy a praktické využití metody
IM-MS ve spojení s CIU umožňuje rychlé a kvantitativní sledování změn v HOS a agregaci s nízkou spotřebou vzorku. Metoda nabízí:
- Citlivé rozlišení nativních a stresových konformací
- Možnost sledovat kinetiku agregace in situ
- Podporu validace stability bioterapeutik v QA/QC laboratořích
Budoucí trendy a možnosti využití
Očekává se další integrace IM-MS/CIU do vývoje bioterapeutik s využitím vyššího rozlišení mobilitních separací, kombinace s dalšími spektrometrickými technikami a implementace strojového učení pro predikci agregace již na úrovni sekvence. Adaptace pro jiné typy biologických makromolekul a automatizované high-throughput platformy posílí široké uplatnění metody.
Závěr
Iontově-mobilitní hmotnostní spektrometrie ve spojení s kolizí indukovaným unfoldingem představuje výkonný nástroj pro detailní charakterizaci agregace protilátek. Studie ukázala schopnost rozlišit stresové podmínky, kvantifikovat změny konformace a poskytla modely pro dimerové struktury, což přispívá k efektivnějšímu vývoji a kontrole stability bioterapeutik.
Reference
- Roberts CJ, et al. Trends Biotechnol. 2014, 32(7):372–380.
- Moussa EM, et al. J Pharm Sci. 2016, 105(2):417–430.
- Paul R, et al. Pharm Res. 2012, 29(8):2047–2059.
- Polasky DA, et al. Anal Chem. 2019, 91:3147–3155.
- Vallejo DD, et al. Anal Chem. 2019, 91(13):8137–8145.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Rapid Screening of Bispecific Antibodies and Antibody Impurities using In-source Collision Induced Unfolding coupled with IM-MS
2023|Agilent Technologies|Postery
Poster Reprint ASMS 2023 Poster number ThP 395 Rapid Screening of Bispecific Antibodies and Antibody Impurities using In-source Collision Induced Unfolding coupled with IM-MS Ruwan Kurulugama1, Christian Klein1 ,Harsha Gunawardena2 1Agilent Technologies, Santa Clara, CA 2Janssen Research & Development, Spring…
Klíčová slova
source, sourcermsd, rmsddimer, dimerciu, ciutrimer, trimermonomer, monomerunfolding, unfoldingantibodies, antibodiesciusuite, ciusuiteinduced, inducednormalized, normalizedantibody, antibodybispecific, bispecificnoncovalent, noncovalentbuffer
Agilent 6560 Ion Mobility LC/Q-TOF
2023|Agilent Technologies|Brožury a specifikace
Add a New Dimension to Your Research Agilent 6560 Ion Mobility LC/Q-TOF Reveal More Details Than Ever Before Does your research involve characterizing small molecules or proteins, increasing metabolite coverage maps, or ensuring food safety? The Agilent 6560 Ion Mobility…
Klíčová slova
ccs, ccscollision, collisionvoltage, voltagedrift, driftregion, regionisomers, isomersciu, ciustructural, structuralcharge, chargeextracted, extracteddtims, dtimsmobility, mobilityion, ionmass, massglycomics
A modified SLIM-IM-QTOF for high resolution collision induced unfolding and native protein analysis
2024|Agilent Technologies|Postery
Poster Reprint ASMS 2024 Poster number ThP 561 A modified SLIM-IM-QTOF for high resolution collision induced unfolding and native protein analysis Ruwan Kurulugama1, Sarah Stow1, Daniel DeBord2, Greg Kilby2 and Harsha Gunawardena3 1Agilent Technologies, Inc., Santa Clara, CA 2MOBILion Systems,…
Klíčová slova
mobie, mobiesource, sourceslim, slimrmsd, rmsdunfolding, unfoldingherceptin, herceptinmobility, mobilityactivation, activationciu, ciuion, ionhsa, hsaproteins, proteinsmab, mabnist, nistmodified
Automated sample introduction method for high-throughput intact native protein analysis using collision induced unfolding coupled with drift-tube ion mobility-mass spectrometry
2022|Agilent Technologies|Postery
Poster Reprint ASMS 2022 Poster number TP298 Automated sample introduction method for high-throughput intact native protein analysis using collision induced unfolding coupled with drift-tube ion mobility-mass spectrometry Ruwan T. Kurulugama1 and Sheher Banu Mohsin2 1Agilent Technologies, Santa Clara, CA 2Agilent…
Klíčová slova
ciu, ciuunfolding, unfoldingmobility, mobilitynative, nativesource, sourceprotein, proteinccs, ccsflow, flowexperiments, experimentsciusuite, ciusuitecollision, collisionrotationally, rotationallyautomated, automatedinjection, injectionmin