VYUŽITÍ MONOLITICKÝCH KOLON PŘI VYSOKORYCHLOSTNÍ CHROMATOGRAFICKÉ SEPARACI BRAMBOROVÝCH INHIBITORŮ PROTEAS
Vědecké články | 2017 | Chemické listyInstrumentace
Analýza a separace bramborových inhibitorů proteas je klíčová pro pochopení jejich multifunkční role v obranných mechanismech rostlin, skladování proteinů a potenciálních farmaceutických aplikacích. Rychlé a efektivní chromatografické metody umožňují rychlejší izolaci cílových bílkovin při zachování jejich aktivity a struktury.
Cílem studie bylo vyhodnotit využitelnost monolitických iontově výměnných kolon UNO S6 a UNO Q6 v systému FPLC pro separaci bramborových inhibitorů proteas. Předtím byla molekulární směs z tuberinní šťávy předseparována na kolonách DEAE a Con A Sepharose 4B.
Monolitické iontově výměnné kolony UNO S6 a UNO Q6 prokázaly vysokou efektivitu v separaci bazických i kyselých bramborových inhibitorů proteas. Kombinace s gravitačním předčištěním zajistila vysokou čistotu, zachování aktivity a významné zkrácení doby analýzy, což rozšiřuje možnosti aplikace v analytické chemii a biochemii.
Spotřební materiál, HPLC, LC kolony
ZaměřeníPotraviny a zemědělství
VýrobceSouhrn
Význam tématu
Analýza a separace bramborových inhibitorů proteas je klíčová pro pochopení jejich multifunkční role v obranných mechanismech rostlin, skladování proteinů a potenciálních farmaceutických aplikacích. Rychlé a efektivní chromatografické metody umožňují rychlejší izolaci cílových bílkovin při zachování jejich aktivity a struktury.
Cíle a přehled studie
Cílem studie bylo vyhodnotit využitelnost monolitických iontově výměnných kolon UNO S6 a UNO Q6 v systému FPLC pro separaci bramborových inhibitorů proteas. Předtím byla molekulární směs z tuberinní šťávy předseparována na kolonách DEAE a Con A Sepharose 4B.
Použitá metodika a instrumentace
- Výchozí materiál: bramborová šťáva z odrůd Adéla (konzumní) a Eurostarch (průmyslová).
- Předčištění: gravitační chromatografie na mediích Iontosorb DEAE a Con A Sepharose 4B.
- Hlavní separace: systém BioLogic DuoFlow Pathfinder 20 (Bio-Rad) s monolitickými kolonami UNO S6 (kationtová výměna) a UNO Q6 (aniontová výměna).
- Analýza frakcí: SDS-PAGE na 10–15% polyakrylamidových gelech a barvení Coomassie Brilliant Blue.
Hlavní výsledky a diskuse
- Dvoustupňové předčištění rozdělilo tuberinní proteiny do čtyř hlavních frakcí: bazické inhibitory, kyselé inhibitory a dvě frakce patatinového komplexu.
- Monolitická kolona UNO S6 rozčlenila bazické inhibitory proteas do 3–4 frakcí odpovídajících skupinám inhibitorů cysteinových, aspartátových a typu Kunitz.
- Kolona UNO Q6 umožnila separaci kyselých inhibitorů do 3–4 frakcí, přičemž majoritními složkami byly PI-2 a PI-1.
- SDS-PAGE potvrdila molekulové hmotnosti 8–20 kDa pro PIs a ~40 kDa pro patatiny.
- Monolitické kolony nabídly vyšší průtokové rychlosti bez zvýšení tlaku, což zkrátilo dobu analýzy při zachování rozlišení.
Přínosy a praktické využití metody
- Rychlejší a účinnější separace proteinových frakcí s minimálním odpadním čase.
- Cílená izolace jednotlivých inhibitorů pro biochemické, farmaceutické a potravinářské aplikace.
- Vhodné pro studie antimikrobiální a antivirové aktivity i charakterizaci funkcí PIs.
Budoucí trendy a možnosti využití
- Integrace FPLC s hmotnostní spektrometrií pro detailní identifikaci izoform.
- Využití vysokoprůtokových monolitických nosičů v průmyslové purifikaci biopolymerů.
- Rozšíření nabídky monolitických kolon o speciální afinitní a speciální ligandy.
Závěr
Monolitické iontově výměnné kolony UNO S6 a UNO Q6 prokázaly vysokou efektivitu v separaci bazických i kyselých bramborových inhibitorů proteas. Kombinace s gravitačním předčištěním zajistila vysokou čistotu, zachování aktivity a významné zkrácení doby analýzy, což rozšiřuje možnosti aplikace v analytické chemii a biochemii.
Reference
- Fagerstam L. G., Lizana J., Axiö-Fredriksson U. B., Wahlström L.: J Chromatogr. 266, 523 (1983).
- Madadlou A., O’Sullivan R., Sheehan D.: Methods Mol. Biol. 681, 439 (2011).
- Vojta J., Musilová-Svobodová A., Franc M., Coufal P., Bosáková Z.: Chem. Listy 108, 127 (2014).
- Ali I., Vinay D. G., Aboul-Enein H. Y.: J. Chromatogr. Sci. 47, 432 (2009).
- Švec F.: Chem. Listy 98, 232 (2004).
- Lawrence P. K., Koundal K. R.: J. Biotechnol. 5, 93 (2002).
- Pouvreau L.: Dissertation. Wageningen University, Wageningen, Nizozemsko, 2004.
- Fischer M., Kuckenberg M., Kastilan R., Muth J., Gebhradt C.: Mol. Genet. Genomics 290, 387 (2015).
- Kim J. Y., Park S. C., Hwang I., Cheong H., Nah J. W., Hahm K. S., Park Y.: Int. J. Mol. Sci. 10, 2860 (2009).
- Feldman M. L., Andreu A. B., Korgan S., Lobato M. C., Huarte M., Walling L. L., Daleo G. R.: Plant Breed. 133, 275 (2014).
- Lima A. I. G., Mota J., Monteiro S. A. V. S., Ferreira R. M. S. B.: Food Chem. 197, 30 (2016).
- Fan S. G., Wu G. J.: Bot. Bull. Acad. Sin. 46, 273 (2005).
- Racusen D., Foote M.: J. Food Biochem. 4, 43 (1980).
- Bártová V., Bárta J.: J. Agric. Food Chem. 57, 9028 (2009).
- Laemmli U. K.: Nature 227, 680 (1970).
- Bártová V., Bárta J., Kamenová A., Staňková A., Čurn V.: Chem. Listy 106, 365 (2012).
- Beekwilder J., Schipper B., Bakker P., Bosch D., Jongsma M.: Eur. J. Biochem. 267, 1975 (2000).
- Nissen M. S., Kumar G. N. M., Youn B., Knowles D. B., Lam K. S., Ballinger W. J., Knowles N. R., Kang C.: Plant Cell 21, 861 (2009).
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
SYSTÉM PRACUJÍCÍ NA PRINCIPU DVOJROZMĚRNÉ KAPALINOVÉ CHROMATOGRAFIE PROTEINŮ JAKO ALTERNATIVA K DVOJROZMĚRNÉ GELOVÉ ELEKTROFORÉZE
2005|Bruker|Vědecké články
Chem. Listy 99, 952 − 956 (2005) Laboratorní přístroje a postupy LABORATORNÍ PŘÍSTROJE A POSTUPY kou pro porozumění buněčné odpovědi na úrovni proteinů. Proteomika představuje nové možnosti nejen pro laboratoře zabývající se studiem proteinů, ale i výzvu pro firmy zabývající…
Klíčová slova
proteinů, proteinůbyly, bylycem, cemproteiny, proteinylaboratorní, laboratornípostupy, postupypřístroje, přístrojeboheminu, boheminupůsobení, působenídvojrozměrné, dvojrozměrnérozměru, rozměruproteinových, proteinovýchhmotnostní, hmotnostníbuněk, buněkchromatofokusační
IZOLACE A STANOVENÍ LAKTOFERINU Z LIDSKÝCH SLIN
2014||Vědecké články
Chem. Listy 108, 5663(2014) Laboratorní přístroje a postupy LABORATORNÍ PŘÍSTROJE A POSTUPY IZOLACE A STANOVENÍ LAKTOFERINU Z LIDSKÝCH SLIN Zvýšení hladiny laktoferinu v krvi je často spojené se zánětlivými procesy probíhajícími v organismu9. Ze vzorku lze laktoferin izolovat díky podstatně…
Klíčová slova
laktoferinu, laktoferinulaboratorní, laboratornípostupy, postupypřístroje, přístrojestanovení, stanoveníslin, slinbradfordové, bradfordovélaktoferin, laktoferiniontově, iontověfotometrické, fotometrickélactoferrin, lactoferrinbyla, byladle, dlekapalinovou, kapalinovoufotometrická
CHARAKTERIZACE PROTEOMU BAKTERIOFÁGA 812
2005|Bruker|Vědecké články
Chem. Listy 99, 962 − 966 (2005) Laboratorní přístroje a postupy základ pro porovnání standardního typu fága 812 s jeho mutanty a příbuznými fágy na úrovni proteinového komplementu genomu. K analýze proteinů fága 812 je použito jak kombinace jednorozměrné gelové…
Klíčová slova
byl, bylfága, fágafágů, fágůtof, toflaboratorní, laboratornípostupy, postupypřístroje, přístrojesekvence, sekvenceproteinů, proteinůpokrytí, pokrytíbyla, bylaproteiny, proteinypeptidovým, peptidovýmprovedena, provedenavyznačeny
Ze stránek knihy na čtenáře znovu promluví poutavé vyprávění československých pamětníků. Tentokráte je jich 13 a jsou to: Pavel Jandera, Dušan Berek, Jaroslav Franc, Václav Ineman, Jozef Lehotay, Miroslav Flieger, Miroslav Macka, Zbyněk Plzák, Milan Popl, Karel Šlajz, František Švec,…
Klíčová slova
chromatografie, chromatografiejsem, jsemjsme, jsmepro, proústavu, ústavujako, jakokapalinové, kapalinovésme, smekolony, kolonypři, přihplc, hplcchemie, chemiebyl, bylseparace, separacemobilní