Characterizing Protein–Protein Interactions Via Static Light Scattering: Reversible Heteroassociation
Technické články | 2008 | Wyatt Technology | WatersInstrumentace
Reverzibilní interakce mezi proteiny hrají klíčovou roli v regulaci buněčných procesů a ve vývoji terapeutických látek. Quantitativní určení termodynamických parametrů těchto asociací je zásadní pro porozumění biologické funkce a pro návrh účinných léčivých proteinů.
Cílem článku je představit a demonstrovat metodu composition gradient–multiangle light scattering (CG-MALS) založenou na statickém rozptylu světla k přesné kvantifikaci reverzibilních homo- a heteroasociací proteinů za nativních podmínek bez potřeby značení nebo imobilizace.
Technika CG-MALS vychází z měření intenzity rozptýleného světla proporcionalní hmotnosteměrné koncentraci a střední molární hmotnosti komplexů. Klíčové komponenty:
1. Enzym–inhibitorový systém chymotrypsin–BPTI:
CG-MALS představuje rychlý, kvantitativní a bezznační přístup k charakterizaci reverzibilních proteinových interakcí. Integrovaná platforma Calypso SP3 spolu s MALS a detektory koncentrace poskytuje flexibilní a spolehlivý nástroj pro biochemické a farmaceutické laboratoře.
1. Attri A., Minton A.P. Composition gradient static light scattering (CG-SLS): a new technique for rapid detection and quantitative characterization of reversible macromolecular hetero-associations in solution. Anal. Biochem. 2005, 346(1), 132–138.
2. Kameyama K., Minton A.P. Rapid quantitative characterization of protein interactions by composition gradient static light scattering. Biophys. J. 2006, 90(6), 2164–2179.
GPC/SEC
ZaměřeníProteomika
VýrobceWaters
Souhrn
Význam tématu
Reverzibilní interakce mezi proteiny hrají klíčovou roli v regulaci buněčných procesů a ve vývoji terapeutických látek. Quantitativní určení termodynamických parametrů těchto asociací je zásadní pro porozumění biologické funkce a pro návrh účinných léčivých proteinů.
Cíle a přehled studie
Cílem článku je představit a demonstrovat metodu composition gradient–multiangle light scattering (CG-MALS) založenou na statickém rozptylu světla k přesné kvantifikaci reverzibilních homo- a heteroasociací proteinů za nativních podmínek bez potřeby značení nebo imobilizace.
Použitá metodika a instrumentace
Technika CG-MALS vychází z měření intenzity rozptýleného světla proporcionalní hmotnosteměrné koncentraci a střední molární hmotnosti komplexů. Klíčové komponenty:
- Systém Calypso SP3 s elektronicky řízenými stříkačkami
- MALS detektory DAWN-HELEOS nebo miniDAWN TREOS
- On-line detektor koncentrace Optilab rEX (refraktometr) nebo UV absorbance
- Automatizované míchání vzorků a gradientní dodávka tekutin
Hlavní výsledky a diskuse
1. Enzym–inhibitorový systém chymotrypsin–BPTI:
- Formuje 1:1 komplex s disociační konstantou Kd ~50–100 nM.
- Naměřené hodnoty souhlasí s literárními údaji (25–200 nM).
- Přítomny komplexy 1:1 a 2:1 díky dvěma ekvivalentním vazebným místům.
- Modelování potvrdilo Kd ~1 µM, odpovídá literatuře (0,3–1,2 µM).
Přínosy a praktické využití metody
- Měření v nativních nebo specifických formulacích bez značení molekul.
- Úspora času a minimalizace chyb díky plné automatizaci procesu.
- Měřitelný rozsah disociačních konstant od 100 pM do 1 mM.
- Kompatibilita s již používanými MALS detektory v laboratořích.
Budoucí trendy a možnosti využití
- Rozšíření na vícesložkové systémy se současnou homo- a heteroasociací.
- Kombinace s chromatografickými technikami pro zvýšení propustnosti.
- Implementace microfluidních řešení pro snížení objemu vzorku a analýzu kinetiky.
- Simulace podmínek in vivo a testování stabilních formulací pro lékařské aplikace.
Závěr
CG-MALS představuje rychlý, kvantitativní a bezznační přístup k charakterizaci reverzibilních proteinových interakcí. Integrovaná platforma Calypso SP3 spolu s MALS a detektory koncentrace poskytuje flexibilní a spolehlivý nástroj pro biochemické a farmaceutické laboratoře.
Reference
1. Attri A., Minton A.P. Composition gradient static light scattering (CG-SLS): a new technique for rapid detection and quantitative characterization of reversible macromolecular hetero-associations in solution. Anal. Biochem. 2005, 346(1), 132–138.
2. Kameyama K., Minton A.P. Rapid quantitative characterization of protein interactions by composition gradient static light scattering. Biophys. J. 2006, 90(6), 2164–2179.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
Characterizing Protein–Protein Interactions via Static Light Scattering: Nonspecific Interactions
2009|Waters|Technické články
Volume 27, Number 2 Technical Article by Daniel Some, Elizabeth Hitchner, and Julia Ferullo Characterizing Protein–Protein Interactions via Static Light Scattering: Nonspecific Interactions T he quantitative characterization of nonspecific protein– protein interactions is essential in understanding basic biomolecular function as…
Klíčová slova
svc, svcvirial, virialmals, malscoefficients, coefficientscvc, cvccontinued, continuedintermolecular, intermolecularstatic, staticscattering, scatteringprotein, proteininteractions, interactionscharacterizing, characterizingcharacterization, characterizationlight, lightvia
Characterizing Protein–Protein Interactions Via Static Light Scattering: Inhibition Kinetics and Dissociation
2010|Waters|Technické články
Volume 28, Number 1 Technical Article by Dan Some and Amy Hanlon Characterizing Protein–Protein Interactions Via Static Light Scattering: Inhibition Kinetics and Dissociation Q uantification of the kinetic rates of protein association, dissociation, and aggregation is an essential factor in…
Klíčová slova
scattering, scatteringmals, malslight, lightprotein, proteinchymotrypsin, chymotrypsinkinetics, kineticsstatic, staticequilibrium, equilibriummolar, molarinhibitor, inhibitorcontinued, continuedmay, maydecay, decayconstants, constantssolution
SEC-MALS and CG-MALS: Complementary Techniques to Characterize Protein-DNA Complexes
|Waters|Technické články
W H I T E PA P E R WP3001: SEC-MALS and CG-MALS: Complementary Techniques to Characterize Protein-DNA Complexes Sophia Kenrick, Ph.D., Waters | Wyatt Technology Summary Interactions between proteins and nucleic acids often result in binding stoichiometries greater than…
Klíčová slova
mals, malscre, creloxp, loxpstoichiometry, stoichiometryprotein, proteinsec, secequilibrium, equilibriummolar, molarconjugate, conjugatedri, dridna, dnaintasome, intasomeaffinity, affinitylight, lightpfv
Measuring the Interaction Between Thrombin-α and an Anti-Thrombin Antibody
2023|Waters|Aplikace
Light Scattering for the Masses ® Measuring the Interaction Between Thrombin-α and an Anti-Thrombin Antibody Summary Antibody-antigen binding, hormone-receptor interactions, and many other common biomolecular interactions occur at stoichiometries other than 1:1. The Wyatt Calypso system utilizes composition-gradient multi-angle light…
Klíčová slova
thrombin, thrombinscattering, scatteringanti, antiinteraction, interactionlight, lightantibody, antibodymasses, massesstoichiometry, stoichiometrymals, malsthr, thrmeasuring, measuringcalypso, calypsoequilibrium, equilibriumassociation, associationbetween