LCMS
Další informace
WebinářeO násKontaktujte násPodmínky užití
LabRulez s.r.o. Všechna práva vyhrazena. Obsah dostupný pod licencí CC BY-SA 4.0 Uveďte původ-Zachovejte licenci.

An optimized enrichment strategy for improved mass spec analysis of chemically crosslinked peptides

Postery | 2018 | Thermo Fisher Scientific | ASMSInstrumentace
LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap
Zaměření
Proteomika
Výrobce
Thermo Fisher Scientific

Souhrn

Význam tématu


Cross-linking v kombinaci s hmotnostní spektrometrií umožňuje detailní mapování struktur proteinů a jejich vzájemných interakcí, což je klíčové pro pochopení biologických procesů a vývoj nových terapeutik.

Cíle a přehled studie / článku


Studie se zaměřuje na optimalizaci workflow přípravy vzorků pro analýzu crosslinkovaných peptidů pomocí acid-cleavable disuccinimidyl bis-sulfoxidu (aaDSBSO). Cílem bylo zvýšit identifikaci crosslinkovaných peptidů, zkrátit dobu protokolu a zlepšit čistotu obohacení.

Použitá metodika a instrumentace


V experimentu byly porovnány crosslinkery BS3, DSSO a aaDSBSO. Peptidy byly biotinylovány přes click-chemii (nejefektivnější reagent sDIBO), poté redukovány, alkylovány a štěpeny trypsinem/LysC. Enrichment probíhal na avidinových pryskyřicích (NeutrAvidin Plus Ultralink, Streptavidin POROS). Separace se uskutečnila na Thermo Scientific UltiMate 3000 UHPLC s EASY-Spray kolonkou a detekce na Orbitrap Fusion Tribrid MS. Data byla analyzována v Proteome Discoverer 2.2 s XlinkX modulem.

Hlavní výsledky a diskuse


aaDSBSO prokázal srovnatelnou účinnost crosslinkingu s DSSO, avšak o ~30 % nižší než BS3. Optimalizace acidního štěpení (5 % TFA, 4 h, 50 °C) vedla k maximálnímu odstranění biotinu a minimálním ztrátám peptidů. Nejlepší kapacitu a eluci vykázaly NeutrAvidin Plus Ultralink a Streptavidin POROS. Frakcionace SCX (100 mM NaCl, 4 % TEA) zvýšila identifikace o 14 % a snížila neoznačené peptidy o 33 %, reverzní fáze přinesla 50 % nárůst crosslinků. Celkový čas přípravy se zkrátil z 3,5 na méně než 2 dny (o 60 %). V komplexním HeLa matričním prostředí si workflow udrželo vysokou specificitu a výtěžnost.

Přínosy a praktické využití metody

  • Rychlý workflow (≤2 dnů) oproti původním ~3,5 dnům
  • Vyšší výtěžnost crosslinkovaných peptidů a snížení podílu neoznačených
  • Vysoká specificita obohacení i v komplexních vzorcích
  • Široké uplatnění v proteomických studiích interakcí a strukturálních analýzách

Budoucí trendy a možnosti využití


Perspektivou je rozšířit metodu na celoproteomové úrovni, využít nejnovější generace MS přístrojů, automatizovat přípravu vzorků, vyvíjet nové cleavable crosslinkery a integrovat kvantitativní přístupy pro mapování celých interaktomů.

Závěr


Optimalizovaný protokol s aaDSBSO přináší rychlejší, efektivnější a vysoce specifickou analýzu crosslinkovaných peptidů, což významně podpoří výzkum protein–proteinových interakcí a strukturální proteomiku.

Reference


  1. Kao A, Chiu CL, Vellucci D, Yang Y, Patel VR, Guan S, Randall A, Baldi P, Rychnovsky SD, Huang L. Development of a novel cross-linking strategy for fast and accurate identification of cross-linked peptides of protein complexes. Mol Cell Proteomics. 2011;10(1):M110.002212.
  2. Kaake RM, et al. A new in vivo cross-linking mass spectrometry platform to define protein-protein interactions in living cells. Mol Cell Proteomics. 2014;13(12):3533–3543.
  3. Liu F, Rijkers D, Post H, Heck AJ. Proteome-wide profiling of protein assemblies by cross-linking mass spectrometry. Nat Methods. 2015;12(12):1179-84.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Toggle
Optimized Sample Preparation for Phospho-Enrichable Crosslinkers
Optimized Sample Preparation for Phospho-Enrichable Crosslinkers LEIGH FOSTER1; Amarjeet Flora1; Premchendar Nandhikonda1; Rosa Viner2; Chris Etienne1; Ryan Bomgarden1 1Thermo Fisher Scientific, Rockford, IL; 2Thermo Fisher Scientific, San Jose, CA Purpose: To optimize DSPP and TBDSPP crosslinking conditions, phosphatase treatment, protein…
Klíčová slova
dspp, dspptbdspp, tbdsppcrosslinks, crosslinksunenrich, unenrichcrosslinked, crosslinkedcrosslinking, crosslinkingeasypep, easypepcrosslink, crosslinkenriched, enrichedhela, helapac, pacidentifications, identificationsnumber, numberbsa, bsanta
New tools for improved proteomics results
New tools for improved proteomics results
2022|Thermo Fisher Scientific|Brožury a specifikace
Proteomics New tools for improved proteomics results Sample preparation, quantitation, and instrument calibration reagents for proteomic mass spectrometry Introduction We offer a complete portfolio of sample preparation, protein quantitation, and instrument calibration solutions and standards designed for better mass spectrometry…
Klíčová slova
surequant, surequanteasypep, easypepprotein, proteinpierce, piercephosphopeptide, phosphopeptidetmtpro, tmtprotbdspp, tbdsppakt, aktpeptide, peptidethermo, thermokit, kitdisuccinimidyl, disuccinimidylscientific, scientificdspp, dspppeptides
Protein sample preparation and quantitation for mass spectrometry
Protein sample preparation and quantitation for mass spectrometry Reagents, consumables, instrumentation, and software for proteomics research Contents Introduction 4 Workflows 8 Protein sample preparation  Introduction  Sample lysis and protein extraction Pierce Mass Spec Sample Prep Kit for Cultured…
Klíčová slova
protein, proteinpierce, piercepeptide, peptideproteins, proteinspeptides, peptidesspin, spinkit, kitenrichment, enrichmentthermo, thermoquantitation, quantitationmass, massdigestion, digestionscientific, scientificyes, yessample
Evaluation of FAIMS Technology for Mass Spec Analysis of Chemical Cross-linked Peptides
Evaluation of FAIMS Technology for Mass Spec Analysis of Chemical Cross-linked Peptides Rosa Viner1; Leigh A Foster2; Ryan D. Bomgarden2; Michael W. Belford1; Satendra Prasad1; Romain Huguet1; Eloy R. Wouters1 , 1Thermo Fisher Scientific, San Jose, CA; 2Rockford, IL ABSTRACT…
Klíčová slova
faims, faimsscx, scxpeptides, peptidescrosslinked, crosslinkeddss, dsscross, crossfractionation, fractionationlinked, linkedmass, massnce, ncemax, maxunmodified, unmodifiedpierce, piercesettings, settingshcd
Další projekty
GCMS
ICPMS
Sledujte nás
Další informace
WebinářeO násKontaktujte násPodmínky užití
LabRulez s.r.o. Všechna práva vyhrazena. Obsah dostupný pod licencí CC BY-SA 4.0 Uveďte původ-Zachovejte licenci.