Characterizing Weak Binding Events with Two Advanced Biophysical Techniques: Hydrogen Deuterium Exchange (HDX-MS) and Differential Scanning Calorimetry (DSC)
Postery | | WatersInstrumentace
Zkoumání slabých vazeb mezi proteiny a ligandy je klíčové pro vývoj bioterapeutik, protože umožňuje pochopit jemné konformační změny ovlivňující stabilitu a funkci protilátek.
HDX-MS a DSC patří k nejcitlivějším metodám pro studium proteinových struktur a termodynamiky, což je zásadní pro návrh a kontrolu kvality farmaceutických přípravků.
Cílem bylo analyzovat konformační změny lidské imunoglobuliny G indukované místními mutacemi a charakterizovat slabé vazební události.
Studie kombinuje hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS) a differential scanning calorimetry (DSC) pro komplexní pohled na strukturní a termodynamické vlastnosti divočinného typu a dvou mutovaných variant IgG.
HDX-MS: pulzní i kontinuální značení vodíkem/deuteriem, následné zastavení reakce (quench), separace peptidů na UPLC a detekce na Q-TOF MS.
DSC: měření denaturačních teplot (Tm) a van’t Hoffovy entalpie (ΔHvH) pro určení termální stability.
Seznam instrumentace:
Kombinace HDX-MS a DSC poskytuje robustní a doplňující se pohled na jemné strukturální a termodynamické změny v proteinových molekulách. Tento přístup je nepostradatelný pro detailní charakterizaci slabých vazeb v biopharmazeutických aplikacích, čímž zvyšuje efektivitu vývoje a kvalitu finálních produktů.
LC/TOF, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS
ZaměřeníProteomika
VýrobceWaters
Souhrn
Význam tématu
Zkoumání slabých vazeb mezi proteiny a ligandy je klíčové pro vývoj bioterapeutik, protože umožňuje pochopit jemné konformační změny ovlivňující stabilitu a funkci protilátek.
HDX-MS a DSC patří k nejcitlivějším metodám pro studium proteinových struktur a termodynamiky, což je zásadní pro návrh a kontrolu kvality farmaceutických přípravků.
Cíle a přehled studie
Cílem bylo analyzovat konformační změny lidské imunoglobuliny G indukované místními mutacemi a charakterizovat slabé vazební události.
Studie kombinuje hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS) a differential scanning calorimetry (DSC) pro komplexní pohled na strukturní a termodynamické vlastnosti divočinného typu a dvou mutovaných variant IgG.
Použitá metodika a instrumentace
HDX-MS: pulzní i kontinuální značení vodíkem/deuteriem, následné zastavení reakce (quench), separace peptidů na UPLC a detekce na Q-TOF MS.
DSC: měření denaturačních teplot (Tm) a van’t Hoffovy entalpie (ΔHvH) pro určení termální stability.
Seznam instrumentace:
- nanoACQUITY UPLC HDX – Waters
- Xevo G2 Q-TOF MS – Waters
- Nano DSC Autosampler System – TA Instruments
Hlavní výsledky a diskuse
- DSC ukázala posuny Tm u obou mutovaných variant oproti kontrolnímu vzorku, naznačující změny stability slabých vazebních míst (Variant 1: Tm1 57,6 °C, Variant 2: 57,8 °C vs kontrola 65 °C).
- HDX-MS odhalila rozdíly v deuterovém přepisu u tří aminosírových zbytků, což svědčí o lokálních konformačních úpravách v oblastech slabé vazby.
- Korelaci DSC termogramů s HDX-MS daty potvrdila shodu v identifikaci regionů s měněnou flexibilitou a stabilitou.
Přínosy a praktické využití metody
- Detailní mapování míst slabých vazeb pro optimalizaci struktury bioterapeutik.
- Ověření kvality a stability pro klinický a výrobní proces (DD, QA/QC).
- Flexibilní analytický přístup vhodný pro výzkum, vývoj a kontrolu kvality proteinových léčiv.
Budoucí trendy a možnosti využití
- Automatizace a zrychlení HDX-MS měření pro vysokopropustné screeningové aplikace.
- Integrace s dalšími biochemickými technikami (např. NMR, cryo-EM) pro komplexní strukturální charakterizaci.
- Vývoj softwaru pro pokročilou kvantitativní analýzu HDX a DSC dat v reálném čase.
Závěr
Kombinace HDX-MS a DSC poskytuje robustní a doplňující se pohled na jemné strukturální a termodynamické změny v proteinových molekulách. Tento přístup je nepostradatelný pro detailní charakterizaci slabých vazeb v biopharmazeutických aplikacích, čímž zvyšuje efektivitu vývoje a kvalitu finálních produktů.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
LOCALIZED CONFORMATION ANALYSES OF MUTATED HUMAN IgG1 BY HYDROGEN DEUTERIUM EXCHANGE MASS SPECTROMETRY AND DIFFERENTIAL SCANNING CALORIMETRY
2013|Waters|Postery
LOCALIZED CONFORMATION ANALYSES OF MUTATED HUMAN IgG1 BY HYDROGEN DEUTERIUM EXCHANGE MASS SPECTROMETRY AND DIFFERENTIAL SCANNING CALORIMETRY Joomi Ahn 1, Xiaojun Lu2, Colette Quinn3, St John Skilton1, Ying Qing Yu1, and Jihong Wang2 1 Waters Corporation, 2 MedImmune, 3TA Instruments…
Klíčová slova
mutated, mutatedpeptide, peptidedeuterium, deuteriumhdx, hdxconformational, conformationaluptake, uptakedynamx, dynamxdeuteration, deuterationchanges, changesplgs, plgscontrol, controlmhp, mhpsite, siteuptakes, uptakesdeuterated
Stability Workflow in Biopharmaceuticals
2020|Waters|Ostatní
[ BIOPHYSICAL CHARACTERIZATION ] Stability Workflow in Biopharmaceuticals Biologic drugs are susceptible to compromised structural and conformational stability and these changes ht ps:/ www.waters.com/waters/en_US/Hydrogen-Deuterium-Exchange-with-Mas -Spec-and-HDX-MS/nav.htm?locale=en_US&cid=10185909 can lead to loss of activity. Building from our HDX LC-MS, and through our TA…
Klíčová slova
conformational, conformationalstability, stabilitydsc, dschdx, hdxgci, gciitc, itccalorimetry, calorimetrymms, mmsstructure, structureprotein, proteinformulation, formulationdestabilizing, destabilizingvibrant, vibrantinterferometry, interferometrypalette
Conformational Characterization of Calmodulin by Hydrogen Deuterium Exchange Mass Spectrometry
2011|Waters|Aplikace
Conformational Characterization of Calmodulin by Hydrogen Deuterium Exchange Mass Spectrometry Joomi Ahn, Martha Stapels, Michael Eggertson, Keith Fadgen, and Ying Qing Yu Waters Corporation, Milford, MA, U.S. A P P L I C AT I O N B E N…
Klíčová slova
deuterium, deuteriumcalmodulin, calmodulinhdx, hdxconformational, conformationalapo, apoholo, holoexchange, exchangehydrogen, hydrogenprotein, proteinuptake, uptakenanoacquity, nanoacquitypepsin, pepsinpep, pepcharacterization, characterizationspectrometry
Hydrogen deuterium exchange mass spectrometry for the masses
2020|Thermo Fisher Scientific|Technické články
WHITE PAPER 65872 Hydrogen deuterium exchange mass spectrometry for the masses Executive summary Determining the shape and dynamics of proteins and protein complexes is crucial to understanding protein function and the roles proteins play in biological systems. Traditional techniques employed…
Klíčová slova
hdx, hdxdeuterium, deuteriumprotein, proteinumb, umbexchange, exchangeproteins, proteinsconformational, conformationalhydrogen, hydrogenstructures, structuresholo, holoppeptide, ppeptidettid, ttidcan, canuptake, uptakeumber