DynamX HDX Data Analysis Software 3.0
Ostatní | 2015 | WatersInstrumentace
Hydrogen-deuterium exchange (HDX) coupled s hmotnostní spektrometrií představuje jeden z nejvýznamnějších přístupů pro studium konformačních změn proteinů a jejich interakcí s ligandy. Tato metoda umožňuje získat informace o flexibilitě, stabilitě a místech kontaktu protein–ligand na reziduové úrovni, což je zásadní pro vývoj léčiv, biosimilars a pro kontrolu kvality biotechnologických produktů.
Článek popisuje softwarové řešení DynamX HDX Data Analysis Software 3.0, navržené k automatizaci zpracování HDX MS dat. Cílem je detailně představit funkce nové verze, která využívá výhod ultra-výkonné chromatografie UPLC a pokročilé detekce MSE k rychlejší a konzistentnější interpretaci výpovědí o deuterium uptake.
Software systematicky vybírá spektra napříč replikáty a časovými body, měří hmotnostní posun deuterovaných peptidů, intact proteinů a ETD fragmentů. Implementované funkce zahrnují:
Pro dosažení vyšší citlivosti a rozlišení využívá řešení následující přístroje:
DynamX Software 3.0 významně zkracuje dobu zpracování HDX MS experimentů díky plné automatizaci třídění a analýzy spekter. Uživatelé mohou snadno sledovat deuterium uptake peptidů i jednotlivých z-ion fragmentů, což umožňuje lokalizovat změny vázacích míst na reziduové úrovni. Nové vizualizace, jako butterfly difference ploty a coverage map, usnadňují porovnávání různých stavů (např. vázané vs. nevázané formy). ETD analýza potvrzuje rozdíly ve výměně vázacích zón, což poskytuje detailnější strukturální vhled.
Automatizovaná analýza skrze DynamX 3.0 přináší následující výhody:
Další rozvoj této technologie směřuje k propojení s umělou inteligencí pro predikci konformačních změn, masovému vysokoprůchodnému screeningu ligandů a integraci s výpočtovým modelováním. Rozšíření ETD funkcionalit a hlubší využití ion mobility by mohlo zajistit ještě detailnější popis transientních komplexů a dynamických přechodů.
DynamX HDX Data Analysis Software 3.0 představuje robustní a uživatelsky přívětivou platformu, která zefektivňuje interpretaci HDX MS dat a přispívá k rychlejšímu výzkumu proteinových struktur. Díky automatizaci a pokročilým vizualizacím umožňuje vědcům přesně lokalizovat změny na reziduové úrovni a zvyšuje důvěru v získané výsledky.
Ramamurthy, V. et al. Structure 2012, 20, 259–269
Software, LC/TOF, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS
ZaměřeníVýrobceWaters
Souhrn
Význam tématu
Hydrogen-deuterium exchange (HDX) coupled s hmotnostní spektrometrií představuje jeden z nejvýznamnějších přístupů pro studium konformačních změn proteinů a jejich interakcí s ligandy. Tato metoda umožňuje získat informace o flexibilitě, stabilitě a místech kontaktu protein–ligand na reziduové úrovni, což je zásadní pro vývoj léčiv, biosimilars a pro kontrolu kvality biotechnologických produktů.
Cíle a přehled studie / článku
Článek popisuje softwarové řešení DynamX HDX Data Analysis Software 3.0, navržené k automatizaci zpracování HDX MS dat. Cílem je detailně představit funkce nové verze, která využívá výhod ultra-výkonné chromatografie UPLC a pokročilé detekce MSE k rychlejší a konzistentnější interpretaci výpovědí o deuterium uptake.
Použitá metodika
Software systematicky vybírá spektra napříč replikáty a časovými body, měří hmotnostní posun deuterovaných peptidů, intact proteinů a ETD fragmentů. Implementované funkce zahrnují:
- Automatické zpracování intact proteinu, peptidové digesty a ETD fragmentů
- Podpora ion mobility oddělení (HD MSE) pro rozšířenou pokrytí sekvence
- Generování grafů uptake křivek, butterfly difference plotů, coverage map a heat map
- Možnost exportu dat do PyMOL pro 3D modelování
Použitá instrumentace
Pro dosažení vyšší citlivosti a rozlišení využívá řešení následující přístroje:
- ACQUITY UPLC M-Class System s HDX Technology
- Waters SYNAPT a Xevo MS systémy
- MassLynx Software a ProteinLynx Global SERVER (PLGS)
Hlavní výsledky a diskuse
DynamX Software 3.0 významně zkracuje dobu zpracování HDX MS experimentů díky plné automatizaci třídění a analýzy spekter. Uživatelé mohou snadno sledovat deuterium uptake peptidů i jednotlivých z-ion fragmentů, což umožňuje lokalizovat změny vázacích míst na reziduové úrovni. Nové vizualizace, jako butterfly difference ploty a coverage map, usnadňují porovnávání různých stavů (např. vázané vs. nevázané formy). ETD analýza potvrzuje rozdíly ve výměně vázacích zón, což poskytuje detailnější strukturální vhled.
Přínosy a praktické využití metody
Automatizovaná analýza skrze DynamX 3.0 přináší následující výhody:
- Výrazné zrychlení analýzy a snížení potřeby manuálního ladění
- Konzistentní a reprodukovatelné výsledky napříč replikáty
- Možnost rychlé identifikace vazebných míst protein–ligand
- Podpora vývojových studií biopharma produktů a optimalizace malých molekul
Budoucí trendy a možnosti využití
Další rozvoj této technologie směřuje k propojení s umělou inteligencí pro predikci konformačních změn, masovému vysokoprůchodnému screeningu ligandů a integraci s výpočtovým modelováním. Rozšíření ETD funkcionalit a hlubší využití ion mobility by mohlo zajistit ještě detailnější popis transientních komplexů a dynamických přechodů.
Závěr
DynamX HDX Data Analysis Software 3.0 představuje robustní a uživatelsky přívětivou platformu, která zefektivňuje interpretaci HDX MS dat a přispívá k rychlejšímu výzkumu proteinových struktur. Díky automatizaci a pokročilým vizualizacím umožňuje vědcům přesně lokalizovat změny na reziduové úrovni a zvyšuje důvěru v získané výsledky.
Reference
Ramamurthy, V. et al. Structure 2012, 20, 259–269
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.
Podobná PDF
ACQUITY UPLC M-Class System with HDX Technology
2016|Waters|Ostatní
ACQUITY UPLC M-Class System with HDX Technology Integration of Hydrogen Deuterium Exchange with High Resolution MS QUANT IF Y CHANGES IN P ROT EIN CONFORMAT ION W IT H CONFIDENC E The Waters ® ACQUITY UPLC ® M-Class System with…
Klíčová slova
hdx, hdxuplc, uplcdeuterium, deuteriumenzymate, enzymateprotein, proteinacquity, acquitywaters, watersclass, classconformat, conformatexchange, exchangechanges, changessyst, systpegylated, pegylatedproceeds, proceedspepsin
LOCALIZED CONFORMATION ANALYSES OF MUTATED HUMAN IgG1 BY HYDROGEN DEUTERIUM EXCHANGE MASS SPECTROMETRY AND DIFFERENTIAL SCANNING CALORIMETRY
2013|Waters|Postery
LOCALIZED CONFORMATION ANALYSES OF MUTATED HUMAN IgG1 BY HYDROGEN DEUTERIUM EXCHANGE MASS SPECTROMETRY AND DIFFERENTIAL SCANNING CALORIMETRY Joomi Ahn 1, Xiaojun Lu2, Colette Quinn3, St John Skilton1, Ying Qing Yu1, and Jihong Wang2 1 Waters Corporation, 2 MedImmune, 3TA Instruments…
Klíčová slova
mutated, mutatedpeptide, peptidedeuterium, deuteriumhdx, hdxconformational, conformationaluptake, uptakedynamx, dynamxdeuteration, deuterationchanges, changesplgs, plgscontrol, controlmhp, mhpsite, siteuptakes, uptakesdeuterated
PROBING SITE-SPECIFIC INTERACTIONS BETWEEN EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR AND AN ADNECTIN USING HDX-ETD MS APPROACH
2015|Waters|Postery
PROBING SITE-SPECIFIC INTERACTIONS BETWEEN EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR AND AN ADNECTIN USING HDX-ETD MS APPROACH Jing Fang1 , Asish Chakraborty1, Ying Qing Yu1, Hui Wei2, Jingjie Mo2, Daniel Cohen3, Dianlin Xie3, Zheng Lin3, Paul E. Morin3, Michael L. Doyle3, Adrienne…
Klíčová slova
hdx, hdxetd, etdegfr, egfradnectin, adnectinbinding, bindingepidermal, epidermalsite, sitebound, boundunbound, unboundreceptor, receptordeuterium, deuteriumspecific, specificpeptide, peptidetargeted, targeteddissociation
Conformational Characterization of Calmodulin by Hydrogen Deuterium Exchange Mass Spectrometry
2011|Waters|Aplikace
Conformational Characterization of Calmodulin by Hydrogen Deuterium Exchange Mass Spectrometry Joomi Ahn, Martha Stapels, Michael Eggertson, Keith Fadgen, and Ying Qing Yu Waters Corporation, Milford, MA, U.S. A P P L I C AT I O N B E N…
Klíčová slova
deuterium, deuteriumcalmodulin, calmodulinhdx, hdxconformational, conformationalapo, apoholo, holoexchange, exchangehydrogen, hydrogenprotein, proteinuptake, uptakenanoacquity, nanoacquitypepsin, pepsinpep, pepcharacterization, characterizationspectrometry