<p><strong>Bakterie jsou mistry v&nbsp;obcházení lidských snah je zastavit. Jedním z&nbsp;jejich triků je inaktivace antibiotika pomocí speciálních enzymů. Vědci z&nbsp;Mikrobiologického ústavu Akademie věd ČR popsali, jak bakterie zneškodňují antibiotikum rifampicin používané například při léčbě tuberkulózy. Enzym, který to dokáže, je složený z&nbsp;více částí (modulů), z&nbsp;nichž každá samostatně sloužila k&nbsp;něčemu úplně jinému – k&nbsp;přijímání cukrů do buňky. Publikace vyšla v&nbsp;časopise </strong><i><strong>Frontiers in Microbiology</strong></i><strong>.</strong></p><p><img src="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/Mikrobiologicky_ustav_AV_CR_Jeden_protein_ruzna_vyuziti_Vedci_popisuji_jak_se_bakterie_behem_evoluce_uci_nicit_antibiotika_6a8f039860.jpg" alt="Mikrobiologický ústav AV ČR: Jeden protein, různá využití: Vědci popisují, jak se bakterie během evoluce učí ničit antibiotika" srcset="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/thumbnail_Mikrobiologicky_ustav_AV_CR_Jeden_protein_ruzna_vyuziti_Vedci_popisuji_jak_se_bakterie_behem_evoluce_uci_nicit_antibiotika_6a8f039860.jpg 243w," sizes="100vw" width="840" height="540"></p><p>Rifampicin je antibiotikum, které je účinné proti širokému spektru patogenů. Je základem pro léčbu tuberkulózy, lepry a&nbsp;řady akutních i&nbsp;chronických infekcí způsobených bakteriemi rodu <i>Mycobacterium</i>,&nbsp;<i>Staphylococcus</i>, <i>Listeria</i>,&nbsp;<i>Legionella</i>, <i>Haemophilus </i>a <i>Neisseria</i>.</p><p>Vědci z&nbsp;<strong>Mikrobiologického ústavu AV ČR</strong> zkoumali, jak v&nbsp;bakteriální buňce dochází k&nbsp;inaktivaci rifampicinu pomocí <strong>fosforylace </strong>(připojení fosfátu na antibiotikum rifampicin), což je jeden ze způsobů antibiotické rezistence. Specializovaný enzym (rifampicin fosfotransferáza) při něm přenese fosforylovou skupinu na antibiotikum, čímž omezí jeho působení v&nbsp;buňce. Novým zjištěním je, že rifampicin fosfotransferáza není jediný enzym, který dokáže rifampicin takto modifikovat. Vodítkem pro tento objev bylo složení modulů (části enzymu na způsob dílků lega), které dohromady tvoří rifampicin fosfotransferázu.</p><p><i>„Každý z&nbsp;těchto modulů je překvapivě strukturně podobný proteinům v&nbsp;systému, který zajišťuje přenos cukrů do buňky a&nbsp;jejich fosforylaci, tedy proteinům se zdánlivě úplně odlišnou funkcí,“</i> říká <strong>Šárka Bobková </strong>z&nbsp;Mikrobiologického ústavu AV ČR, <strong>první autorka studie</strong>.</p><p><img src="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/Mikrobiologicky_ustav_AV_CR_Jeden_protein_ruzna_vyuziti_Vedci_popisuji_jak_se_bakterie_behem_evoluce_uci_nicit_antibiotika_2_2cb8427366.jpg" alt="Mikrobiologický ústav AV ČR: Jeden protein, různá využití: Vědci popisují, jak se bakterie během evoluce učí ničit antibiotika" srcset="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/thumbnail_Mikrobiologicky_ustav_AV_CR_Jeden_protein_ruzna_vyuziti_Vedci_popisuji_jak_se_bakterie_behem_evoluce_uci_nicit_antibiotika_2_2cb8427366.jpg 234w," sizes="100vw" width="931" height="621"></p><section><div><div style="grid-template-columns:41% auto;"><div><h4><strong>Enzymy jako modulární součástky</strong></h4><p>Tuto podobnost si lze představit jako když v&nbsp;elektrotechnice mnoho přístrojů sdílí společné součástky. Například stejné mikročipy mohou být použity v&nbsp;telefonech, automobilech i&nbsp;dronech. Konstruktéři nevymýšlejí každou součástku od nuly, ale upravují a&nbsp;kombinují už existující moduly. V&nbsp;evoluci dělají bakteriální buňky totéž: mají k&nbsp;dispozici společnou sadu základních stavebních kamenů (proteinů), které si lze představit jako kostičky lega. Jejich přeskupováním a&nbsp;drobnými úpravami pak evoluce vytváří metodou pokus–omyl nové schopnosti.</p></div></div></div></section><section><div><p>Studie dokládá, že jeden z&nbsp;bakteriálních proteinů v&nbsp;systému pro přenos cukrů do buňky má tvar, který mu umožňuje působit také na rifampicin. Funguje sice jen relativně slabě, ale potvrzuje jeho roli předchůdce plně specializovaného enzymu modifikujícího rifampicin. <i>„Podobně jako když jsou jednoduché modulární součástky přetvořeny do nového přístroje. Součástky, tedy proteiny transportního (fosfotransferázového) systému, byly v&nbsp;průběhu evoluce vylepšeny a&nbsp;pospojovány do jednoho velkého komplexu k&nbsp;účinné fosforylaci, a&nbsp;tudíž inaktivaci rifampicinu,“</i> uvádí <strong>Jana Wiedermannová </strong>z&nbsp;<a target="_blank" rel="noopener noreferrer" href="https://mbu.cas.cz/vyzkum/laborator-mikrobialni-genetiky-a-genove-exprese"><strong>Laboratoře mikrobiální genetiky a&nbsp;genové exprese</strong></a>&nbsp;Mikrobiologického ústavu AV ČR.</p><h4><strong>Být o&nbsp;krok napřed</strong></h4><p>Publikace rovněž potvrzuje, že enzym rifampicin fosfotransferáza, který je v&nbsp;modelové půdní bakterii tzv. spící (je produkován jen v&nbsp;nízké koncentraci), může způsobit silnou rezistenci vůči rifampicinu v&nbsp;jiných bakteriích, pokud se jeho výroba „zapne“ pomocí signálů v&nbsp;DNA.</p><p>Tyto poznatky připomínají, že antibiotická rezistence nevzniká náhodou. Často jde o&nbsp;důsledek dlouhodobého evolučního přetváření již existujících nástrojů. Stačí malé změny, nové kombinace modulů nebo „zapnutí“ správného genu – a&nbsp;obyčejný metabolický protein se promění v&nbsp;účinný obranný mechanismus proti antibiotiku.</p><p>Porozumění fungování těchto slabě účinných předchůdců enzymů umožňuje nahlédnout do samotného počátku vzniku rezistence.Pokud se podaří tyto mezistupně zachytit a&nbsp;pochopit, bude možné lépe předvídat, jaké nové mechanismy se mohou v&nbsp;bakteriích objevit – a&nbsp;být tak v&nbsp;boji s&nbsp;bakteriemi o&nbsp;krok napřed. Výzkum je proto také součástí programu <strong>Strategie AV 21 </strong><a target="_blank" rel="noopener noreferrer" href="https://strategie.avcr.cz/programy/infekcni-choroby"><i><strong>Infekční choroby: Nové cíle a&nbsp;strategie</strong></i></a><i>.</i></p><blockquote><h4><strong>PUBLIKACE</strong></h4><p><strong>The bacterial phosphotransferase system-mediated rifampicin phosphorylation: ancestral links to rifampicin-inactivating enzyme</strong></p><p>Bobková Š., Plechatá M., Kovaľ T., Šanderová H., Blažková S., Akçin R., Kameník Z., Dohnálek J., Krásný L. and Wiedermannová J. (2026).</p><p>Front. Microbiol. 17:1789656. <a target="_blank" rel="noopener noreferrer" href="https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2026.1789656/full">doi: 10.3389/fmicb.2026.1789656</a></p></blockquote><h5><strong>Kontakty</strong></h5><p><strong>Mgr. Jana Wiedermanová, Ph.D.</strong><br>+420296442357; <span>jana.wiedermannova@biomed.cas.cz</span></p><p><strong>RNDr. Šárka Bobková, Ph.D.</strong><br>+420296442497; <span>sarka.bobkova@biomed.cas.cz</span></p></div></section>

Jeden protein, různá využití: Vědci popisují, jak se bakterie během evoluce učí ničit antibiotika

<p><strong>Zbytky léčiv patří k největším ekologickým výzvám současnosti. Antibiotika, analgetika nebo stimulanty se běžně dostávají do řek i podzemních vod a běžné čistírny si s jejich odstraněním často nedokážou poradit. Nová studie týmu z Ostravské univerzity, Vysoké školy báňské – Technické univerzity Ostrava a Univerzity Palackého v Olomouci ukazuje, že řešení může nabídnout materiál na bázi uhlíku a dusíku, který reaguje na světlo.</strong></p><p>Tým z Ostravy a Olomouce úspěšně otestoval uhlíkový materiál, který za pomoci světla rozkládá zbytky léčiv ve vodě a snižuje jejich rizika pro vodní organismy. Studie zároveň naznačuje potenciál pro šetrnější čištění odpadních vod.</p><p>„<i>Laik si testovaný grafitický nitrid uhlíku může představit jako velmi jemný prášek, který se po osvícení chová podobně jako solární panel. Jen namísto výroby elektřiny spouští chemické reakce, které rozkládají zbytky léků ve vodě. Klíčové pro nás bylo, co při tomto procesu fotokatalýzy vzniká, a proto jsme se zaměřili na detailní analýzu rozkladných produktů i jejich transformačních cest. V laboratorních podmínkách se nám podařilo během dvou hodin odstranit více než 95 procent antibiotika ofloxacinu a léku diclofenac, u kofeinu pak přibližně 80 procent. Na základě těchto analýz vidíme, že většina vzniklých látek představuje nižší ekologickou zátěž pro vodní prostředí než původní léčiva,</i>“ říká za vědecký tým <strong>profesor Petr Praus</strong>.</p><p><img src="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/OU_Vyzkum_z_Ostravy_a_Olomouce_ukazuje_cestu_jak_pomoci_svetla_odstranit_leky_z_vody_2_747960f75a.jpg" alt="OU: Výzkum z Ostravy a Olomouce ukazuje cestu, jak pomocí světla odstranit léky z vody" srcset="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/thumbnail_OU_Vyzkum_z_Ostravy_a_Olomouce_ukazuje_cestu_jak_pomoci_svetla_odstranit_leky_z_vody_2_747960f75a.jpg 234w," sizes="100vw" width="2392" height="1595"></p><p>Použitý <strong>fotokatalyzátor</strong> má podle vědců hned několik <strong>výhod:</strong> je považován za relativně stabilní a opakovaně použitelný, neobsahuje žádné kovy a funguje nejen pod UV zářením, ale i při běžném světle. Právě tyto klady z něj dělají zajímavého kandidáta pro budoucí technologie čištění vod.</p><p>...</p>

Zbytky léčiv ve vodě jsou velká ekologická výzva. Pomoci by mohlo světlo

<div><div><p><strong>Kation-π interakce jsou mezimolekulové síly, při nichž se kladně nabitý ion (kation) váže na π-elektronový systém aromatické molekuly tak, jak se vyskytuje například v benzenu. V biologii mají tyto interakce zásadní význam, protože příroda je plná struktur, kde se kationty a aromatické systémy přirozeně setkávají.</strong></p></div></div><div><div><p>Už samotné bílkoviny, základní stavební kameny našeho těla, obsahují aromatické aminokyseliny. Jednou z nich je tyrosin, jehož postranní řetězec nese fenolový motiv, což je ideální model pro studium těchto interakcí. Na druhé straně stojí kationty, například neurotransmiter acetylcholin. Ten se podílí na řízení paměti, spánku i pohybu. Když se acetylcholin váže na své receptory, hraje v tom důležitou roli právě kation-π interakce. Dále nikotin, látka, která je považována za jednu z nejnávykovějších látek vůbec, se váže na nikotinové acetylcholinové receptory kation-π interakcí a muskarin, jed z muchomůrky červené, se váže stejným způsobem na muskarinové acetylcholinové receptory.</p><p><img src="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/Nadace_Experientia_Prehlizena_mezimolekulova_interakce_ktera_ovlivnuje_lidske_zivoty_2_524a1d5871.jpg" alt="Nadace Experientia: Přehlížená mezimolekulová interakce, která ovlivňuje lidské životy: Obrázek 1: Mapa elektrostatického potenciálu na povrchu molekul – tetramethylamonný kation (vlevo) a fenol (vpravo)." srcset="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/thumbnail_Nadace_Experientia_Prehlizena_mezimolekulova_interakce_ktera_ovlivnuje_lidske_zivoty_2_524a1d5871.jpg 245w," sizes="100vw" width="702" height="169"></p><div><div><p>Přestože jsou kation-π interakce nesmírně důležité pro fungování biologických systémů, jejich chování ve vodném prostředí, kde se odehrává život, zatím není zcela pochopeno. V našem výzkumu jsme se proto zaměřili na co nejjednodušší model zachovávající biologickou relevanci, a to na interakci mezi tetramethylamonným kationtem, strukturně příbuzným acetylcholinu, a fenolem, který je součástí postranního řetězce aminokyseliny tyrosinu.</p><p>Pomocí kombinace experimentů a počítačových simulací jsme ukázali, že vazba mezi tetramethylamonným kationtem a fenolem je ve vodě stabilnější, než se dříve předpokládalo. Výsledky našeho výzkumu naznačují, že kation-π interakce mohou v biologických systémech hrát výraznější roli, než se dosud myslelo. Tyto poznatky tak přispívají k lepšímu pochopení základních molekulárních interakcí a mohou být inspirací i pro oblasti, jako je vývoj nových léčiv nebo inženýrství nových materiálů. Například v oblasti metal-organických sítí, za jejichž objev byla v roce 2025 udělena Nobelova cena za chemii.</p><blockquote><p><img src="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/Nadace_Experientia_Prehlizena_mezimolekulova_interakce_ktera_ovlivnuje_lidske_zivoty_97eac0cc11.jpg" alt="Nadace Experientia: Přehlížená mezimolekulová interakce, která ovlivňuje lidské životy" srcset="https://storage.googleapis.com/labrulez-bucket-strapi-h3hsga3/thumbnail_Nadace_Experientia_Prehlizena_mezimolekulova_interakce_ktera_ovlivnuje_lidske_zivoty_97eac0cc11.jpg 234w," sizes="100vw" width="600" height="400"></p><h5><span><strong>Matěj Červenka (*2003)</strong></span></h5><p><span style="font-weight:400;">Laureát ceny Via Chimica pro rok 2026 Matěj Červenka se narodil v roce 2003 v Praze. Po absolvování <strong>Gymnázia Jana Keplera </strong>nastoupil na <strong>VŠCHT Praha</strong>, kde nyní studuje bakalářský obor Chemie. Zároveň pracuje na <strong>Ústavu organické chemie a biochemie AV ČR</strong> ve skupině <strong>prof. Pavla Jungwirtha</strong>. Ve své vědecké práci propojuje počítačové simulace s experimenty, díky nimž už své výsledky prezentoval na několika konferencích a publikoval například v časopise Journal of Physical Chemistry B. Za vědou i za větrem často vyráží do zahraničí — zatímco v laboratoři hledá odpovědi pomocí přesných měření a modelů, ve volném čase se věnuje windsurfingu, který je jeho další velkou vášní.</span></p></blockquote></div></div></div></div>

Přehlížená mezimolekulová interakce, která ovlivňuje lidské životy

Vody

Věda a výzkum

Článek

Celostátní webový portál a elektronický časopis Universitas o vědě, vzdělávání, výzkumu a vysokém školství je společným projektem 22 českých veřejných vysokých škol.

Universitas

Akademie věd České republiky (AV ČR) vznikla v roce 1992 jako nástupce někdejší Československé akademie věd. V současnosti ji tvoří komplex 54 veřejných výzkumných institucí.

Akademie věd České republiky

Podporujeme mladé vědkyně a vědce z oboru organické, bioorganické a medicinální chemie na zahraničních stážích i zde v ČR díky tzv. start-up grantům Nadace Experientia.

Bazar produkty z kategorie Laboratorní vybavení - strana 6

Mohlo by Vás zajímat

Přehlížená mezimolekulová interakce, která ovlivňuje lidské životy

Zbytky léčiv ve vodě jsou velká ekologická výzva. Pomoci by mohlo světlo

Jeden protein, různá využití: Vědci popisují, jak se bakterie během evoluce učí ničit antibiotika